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https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25047| Tipo do documento: | Trabalho de Conclusão de Curso |
| Tipo de acesso: | Acesso Aberto |
| Título: | Purificação parcial e atividades proteolíticas de uma nova enzima thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensis |
| Autor(es): | Costa, Fábio Lucas Silva |
| Primeiro orientador: | Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues |
| Primeiro membro da banca: | Brites, Vera Lúcia de Campos |
| Segundo membro da banca: | Brandeburgo, Maria Inês Homsi |
| Resumo: | Peçonhas de serpentes, particularmente aquelas encontradas do gênero Bothrops, são conhecidas por conter muitas enzimas proteolíticas que alteram a coagulação sanguínea, causam hemorragias, fribrinogenólises e necroses. o presente trabalho mostra a purificação parcial de uma enzima proteolítica da peçonha de Bothrops pauloensis. A peçonha bruta foi submetida em CM-Sepharose fast flow e foram obtidas cinco frações (CM1-CM5). A fração CM4 foi submetida em Benzamidina Sepharose e resultou em três frações (B1-B3). A fração B3 mostrou uma banda majoritária de 35kDa (estimado por SDS-PAGE) e com caráter básico em condições de PAGE-NATIVA. A atividade coagulante usando 5μg de amostra sobre o plasma bovino foi realizada. A peçonha bruta de Bothrops pauloensis induziu a coagulação do plasma em aproximadamente 60s e a fração B3 induziu em 6s. Atividade proteolíticas sobre o fibrinogênio (tempo-dependente e dose-dependente) e a caseína também foram determinadas, quando amostras de 75μL de fibrinogênio bovino ou caseína 91mg/mL PBS) eram incubadas com a fração B3 (5μg). Estas atividades foram analisadas em SDS-PAGE (14%). A fração B3 degradou a cadeia Aα do fibrinogênio bovino mais rapidamente do que a cadeira Bβ. A atividade proteolítica da fração B3 sobre a caseína, mostrou que a enzima não foi capaz de digerir a caseína depois de 30 minutos de incubação. A fração B3 foi analisada sobre o TAME e os resultados mostram que a enzima obteve uma excelente ação sobre este substrato. Os ensaios de incoagulabilidade sanguínea mostram que a fração B3 tornou o sangue dos animais incoagulável. Este estudo mostra que a peçonha de Bothrops pauloensis possui uma proeminente enzima proteolítica, a qual induz uma importante alteração homeostática. |
| Palavras-chave: | Bothrops pauloensis Peçonha Thrombin-like Coagulação Proteolítica Serinoproteases |
| Área(s) do CNPq: | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA |
| Idioma: | por |
| País: | Brasil |
| Editora: | Universidade Federal de Uberlândia |
| Referência: | COSTA, Fábio Lucas Silva. Purificação parcial e atividades proteolíticas de uma nova enzima thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensis. 43 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2005. |
| URI: | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25047 |
| Data de defesa: | 27-Jul-2005 |
| Aparece nas coleções: | TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia) |
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| Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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