1. Repositório Institucional - Universidade Federal de Uberlândia
  2. Instituto de Biologia (INBIO)
  3. TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia)
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dc.creatorCosta, Fábio Lucas Silva-
dc.date.accessioned2019-05-07T19:59:16Z-
dc.date.available2019-05-07T19:59:16Z-
dc.date.issued2005-07-27-
dc.identifier.citationCOSTA, Fábio Lucas Silva. Purificação parcial e atividades proteolíticas de uma nova enzima thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensis. 43 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2005.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25047-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectBothrops pauloensispt_BR
dc.subjectPeçonhapt_BR
dc.subjectThrombin-likept_BR
dc.subjectCoagulaçãopt_BR
dc.subjectProteolíticapt_BR
dc.subjectSerinoproteasespt_BR
dc.titlePurificação parcial e atividades proteolíticas de uma nova enzima thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensispt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
dc.contributor.advisor1Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/6372375421254490pt_BR
dc.contributor.referee1Brites, Vera Lúcia de Campos-
dc.contributor.referee2Brandeburgo, Maria Inês Homsi-
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/8777417373741415pt_BR
dc.description.degreenameTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)pt_BR
dc.description.resumoPeçonhas de serpentes, particularmente aquelas encontradas do gênero Bothrops, são conhecidas por conter muitas enzimas proteolíticas que alteram a coagulação sanguínea, causam hemorragias, fribrinogenólises e necroses. o presente trabalho mostra a purificação parcial de uma enzima proteolítica da peçonha de Bothrops pauloensis. A peçonha bruta foi submetida em CM-Sepharose fast flow e foram obtidas cinco frações (CM1-CM5). A fração CM4 foi submetida em Benzamidina Sepharose e resultou em três frações (B1-B3). A fração B3 mostrou uma banda majoritária de 35kDa (estimado por SDS-PAGE) e com caráter básico em condições de PAGE-NATIVA. A atividade coagulante usando 5μg de amostra sobre o plasma bovino foi realizada. A peçonha bruta de Bothrops pauloensis induziu a coagulação do plasma em aproximadamente 60s e a fração B3 induziu em 6s. Atividade proteolíticas sobre o fibrinogênio (tempo-dependente e dose-dependente) e a caseína também foram determinadas, quando amostras de 75μL de fibrinogênio bovino ou caseína 91mg/mL PBS) eram incubadas com a fração B3 (5μg). Estas atividades foram analisadas em SDS-PAGE (14%). A fração B3 degradou a cadeia Aα do fibrinogênio bovino mais rapidamente do que a cadeira Bβ. A atividade proteolítica da fração B3 sobre a caseína, mostrou que a enzima não foi capaz de digerir a caseína depois de 30 minutos de incubação. A fração B3 foi analisada sobre o TAME e os resultados mostram que a enzima obteve uma excelente ação sobre este substrato. Os ensaios de incoagulabilidade sanguínea mostram que a fração B3 tornou o sangue dos animais incoagulável. Este estudo mostra que a peçonha de Bothrops pauloensis possui uma proeminente enzima proteolítica, a qual induz uma importante alteração homeostática.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.courseCiências Biológicaspt_BR
dc.sizeorduration43pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
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