1. Repositório Institucional - Universidade Federal de Uberlândia
  2. Instituto de Genética e Bioquímica (INGEB)
  3. TCC - Biotecnologia (Uberlândia)
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Campo DCValorLengua/Idioma
dc.creatorOliveira, Marília de Freitas-
dc.date.accessioned2018-04-09T20:32:14Z-
dc.date.available2018-04-09T20:32:14Z-
dc.date.issued2017-08-14-
dc.identifier.citationOLIVEIRA, Marília de Freitas. Expressão e caracterização citotóxica de uma protease clonada da glândula de Bothrops pauloensis. 2017. 47 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biotecnologia) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2017.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/21113-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectSerinoproteasept_BR
dc.subjectProteína recombinantept_BR
dc.subjectPichia pastorispt_BR
dc.subjectSerineproteasept_BR
dc.subjectRecombinant proteinpt_BR
dc.subjectAntitumoralpt_BR
dc.subjectAntitumorpt_BR
dc.titleExpressão e caracterização citotóxica de uma protease clonada da glândula de Bothrops pauloensispt_BR
dc.title.alternativeExpression and cytotoxic characterization of a protease cloned from the venom gland of Bothrops pauloensispt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
dc.contributor.advisor-co1Lopes, Daiana Silva-
dc.contributor.advisor-co1Latteshttp://lattes.cnpq.br/8269548743726759pt_BR
dc.contributor.advisor1Rodrigues, Renata Santos-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/2516569970975669pt_BR
dc.contributor.referee1Gimenes, Sarah Natalie Cirilo-
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/1455875323767991pt_BR
dc.contributor.referee2Costa, Tassia Rafaella-
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/9523155473412511pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/5571875714001340pt_BR
dc.description.degreenameTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)pt_BR
dc.description.resumoExistem no Brasil duas famílias de serpentes peçonhentas: Elapidae e Viperidae. Dentre as serpentes peçonhentas encontradas no território brasileiro, a espécie Bothrops pauloensis se destaca na região do Triângulo Mineiro. Essa serpente é caracterizada por apresentar aparelho inoculador de peçonha, que quando inoculada na presa leva a diversas alterações no organismo, principalmente no sistema hemostático. Os estudos relacionados ao mecanismo de ação de toxinas da peçonha de serpentes contribuiu para a elaboração de novos fármacos. Diversas toxinas de serpentes foram caracterizadas com a capacidade de inibir a proliferação celular e promover a morte de células tumorais. Entretanto, pouco se sabe sobre o modo de ação de serinoproteases em células tumorais. As serinoproteases de peçonha de serpentes (SVSPs) são glicoproteínas com estrutura semelhante à tripsina e são pouco expressas em peçonhas da espécie B. pauloensis. Dessa forma, o uso de tecnologias como a expressão heteróloga de proteínas possibilita a obtenção de proteína com modificações pós-traducionais e em escala industrial. O objetivo deste trabalho foi realizar a expressão da proteína recombinante (rBpSP-I) de B. pauloensis em Pichia pastoris, a purificação em cromatografia de afinidade em resina de Ni-NTA Superflow e, posteriormente, a caracterização bioquímica e funcional, pelas atividades coagulante, fibrinogenolítica e citotóxica sobre células tumorais (HL-60, HepG2, MCF7) e não tumorais (PBMC). A serinoprotease apresenta enorme potencial biotecnológico, pois apresentou citotoxicidade significativa frente às células tumorais, o que nunca foi descrito na literatura. Além disso, a proteína recombinante não apresentou citotoxicidade significativa às células do PBMC, o que pode sugerir que sua ação seja direcionada a células cancerígenas.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.courseBiotecnologiapt_BR
dc.sizeorduration47pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::BIOLOGIA MOLECULARpt_BR
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