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https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/21113| Tipo do documento: | Trabalho de Conclusão de Curso |
| Tipo de acesso: | Acesso Aberto |
| Título: | Expressão e caracterização citotóxica de uma protease clonada da glândula de Bothrops pauloensis |
| Título(s) alternativo(s): | Expression and cytotoxic characterization of a protease cloned from the venom gland of Bothrops pauloensis |
| Autor(es): | Oliveira, Marília de Freitas |
| Primeiro orientador: | Rodrigues, Renata Santos |
| Primeiro coorientador: | Lopes, Daiana Silva |
| Primeiro membro da banca: | Gimenes, Sarah Natalie Cirilo |
| Segundo membro da banca: | Costa, Tassia Rafaella |
| Resumo: | Existem no Brasil duas famílias de serpentes peçonhentas: Elapidae e Viperidae. Dentre as serpentes peçonhentas encontradas no território brasileiro, a espécie Bothrops pauloensis se destaca na região do Triângulo Mineiro. Essa serpente é caracterizada por apresentar aparelho inoculador de peçonha, que quando inoculada na presa leva a diversas alterações no organismo, principalmente no sistema hemostático. Os estudos relacionados ao mecanismo de ação de toxinas da peçonha de serpentes contribuiu para a elaboração de novos fármacos. Diversas toxinas de serpentes foram caracterizadas com a capacidade de inibir a proliferação celular e promover a morte de células tumorais. Entretanto, pouco se sabe sobre o modo de ação de serinoproteases em células tumorais. As serinoproteases de peçonha de serpentes (SVSPs) são glicoproteínas com estrutura semelhante à tripsina e são pouco expressas em peçonhas da espécie B. pauloensis. Dessa forma, o uso de tecnologias como a expressão heteróloga de proteínas possibilita a obtenção de proteína com modificações pós-traducionais e em escala industrial. O objetivo deste trabalho foi realizar a expressão da proteína recombinante (rBpSP-I) de B. pauloensis em Pichia pastoris, a purificação em cromatografia de afinidade em resina de Ni-NTA Superflow e, posteriormente, a caracterização bioquímica e funcional, pelas atividades coagulante, fibrinogenolítica e citotóxica sobre células tumorais (HL-60, HepG2, MCF7) e não tumorais (PBMC). A serinoprotease apresenta enorme potencial biotecnológico, pois apresentou citotoxicidade significativa frente às células tumorais, o que nunca foi descrito na literatura. Além disso, a proteína recombinante não apresentou citotoxicidade significativa às células do PBMC, o que pode sugerir que sua ação seja direcionada a células cancerígenas. |
| Palavras-chave: | Serinoprotease Proteína recombinante Pichia pastoris Serineprotease Recombinant protein Antitumoral Antitumor |
| Área(s) do CNPq: | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::BIOLOGIA MOLECULAR |
| Idioma: | por |
| País: | Brasil |
| Editora: | Universidade Federal de Uberlândia |
| Referência: | OLIVEIRA, Marília de Freitas. Expressão e caracterização citotóxica de uma protease clonada da glândula de Bothrops pauloensis. 2017. 47 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biotecnologia) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2017. |
| URI: | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/21113 |
| Data de defesa: | 14-Ago-2017 |
| Aparece nas coleções: | TCC - Biotecnologia (Uberlândia) |
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| Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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