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https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/29829| Tipo do documento: | Dissertação |
| Tipo de acesso: | Acesso Aberto |
| Título: | Purificação e caracterização bioquímica de três proteases presentes nas peçonhas de Bothrops alternatus e Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 e bmoo-f |
| Título(s) alternativo(s): | Purification and biochemical characterization of three proteases present in the venoms of Bothrops alternatus and Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 and bmoo-f |
| Autor(es): | Costa, Júnia de Oliveira |
| Primeiro orientador: | Brandeburgo, Maria Inês Homsi |
| Primeiro coorientador: | Oliveira, Fábio de |
| Primeiro membro da banca: | Oliveira, Fábio de |
| Segundo membro da banca: | Giglio, José Roberto |
| Resumo: | Este trabalho descreve a purificação e a caracterização bioquímica parcial de duas proteases das peçonhas de Bothrops alternatus (Balt-F1 e Balt-F2) e uma de Bothrops moojeni (Bmoo-F). As enzimas foram purificadas em colunas cromatográficas contendo as resinas DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparina-Agarose. O peso molecular aparente analisado em SDS-PAGE sob condições redutoras, mostrou bandas homogêneas de 26.200, 29.900 e 24.800, respectivamente. Todas as enzimas hidrolisaram as cadeias A-a e B-p do fibrinogênio bovino. A Balt-F1 não apresentou atividades coagulante e desfibrinogenante. As enzimas Balt-F2 e Bmoo-F, quando injetadas i.p. tornaram o sangue de camundongos incoagulável. A inibição da atividade proteolítica sobre o fibrinogênio bovino das enzimas Balt-F1, Balt-F2 e Bmoo-F por agentes quelantes de íons metálicos, permite classificá-las como metaloproteases. |
| Abstract: | This work describes the purification and partial biochemical characterization of two proteases from Bothrops alternatus venoms (Balt-F1 and Balt-F2) and one from Bothrops moojeni (Bmoo-F). The enzymes were purified on chromatographic columns containing the DEAE Sephacel, Sephadex G-75 and Heparin-Agarose resins. The apparent molecular weight analyzed in SDS-PAGE under reducing conditions, showed homogeneous bands of 26,200, 29,900 and 24,800, respectively. All enzymes hydrolyzed bovine fibrinogen A-a and B-p chains. Balt-F1 did not show coagulating and defibrinogenating activities. The enzymes Balt-F2 and Bmoo-F, when injected i.p. made the blood of mice uncoagulable. The inhibition of proteolytic activity on bovine fibrinogen from the enzymes Balt-F1, Balt-F2 and Bmoo-F by metal ion chelating agents, allows them to be classified as metalloproteases. |
| Palavras-chave: | Bioquímica Enzimas Bothrops alternatus Bothrops moojeni |
| Área(s) do CNPq: | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICA |
| Assunto: | Bothrops Enzimas proteolíticas |
| Idioma: | por |
| País: | Brasil |
| Editora: | Universidade Federal de Uberlândia |
| Programa: | Programa de Pós-graduação em Genética e Bioquímica |
| Referência: | COSTA, Júnia de Oliveira. Purificação e caracterização bioquímica de três proteases presentes nas peçonhas de Bothrops alternatus e Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 e bmoo-f. 2004. 96 f. Dissertação (Mestrado em Genética e Bioquímica) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2020. DOI http://doi.org/10.14393/ufu.di.2004.65 |
| Identificador do documento: | http://doi.org/10.14393/ufu.di.2004.65 |
| URI: | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/29829 |
| Data de defesa: | 2004 |
| Aparece nas coleções: | DISSERTAÇÃO - Genética e Bioquímica |
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