1. Repositório Institucional - Universidade Federal de Uberlândia
  2. Instituto de Biotecnologia (IBTEC)
  3. DISSERTAÇÃO - Genética e Bioquímica
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dc.creatorCosta, Júnia de Oliveira-
dc.date.accessioned2020-09-04T16:06:50Z-
dc.date.available2020-09-04T16:06:50Z-
dc.date.issued2004-
dc.identifier.citationCOSTA, Júnia de Oliveira. Purificação e caracterização bioquímica de três proteases presentes nas peçonhas de Bothrops alternatus e Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 e bmoo-f. 2004. 96 f. Dissertação (Mestrado em Genética e Bioquímica) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2020. DOI http://doi.org/10.14393/ufu.di.2004.65pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/29829-
dc.description.abstractThis work describes the purification and partial biochemical characterization of two proteases from Bothrops alternatus venoms (Balt-F1 and Balt-F2) and one from Bothrops moojeni (Bmoo-F). The enzymes were purified on chromatographic columns containing the DEAE Sephacel, Sephadex G-75 and Heparin-Agarose resins. The apparent molecular weight analyzed in SDS-PAGE under reducing conditions, showed homogeneous bands of 26,200, 29,900 and 24,800, respectively. All enzymes hydrolyzed bovine fibrinogen A-a and B-p chains. Balt-F1 did not show coagulating and defibrinogenating activities. The enzymes Balt-F2 and Bmoo-F, when injected i.p. made the blood of mice uncoagulable. The inhibition of proteolytic activity on bovine fibrinogen from the enzymes Balt-F1, Balt-F2 and Bmoo-F by metal ion chelating agents, allows them to be classified as metalloproteases.pt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/us/*
dc.subjectBioquímicapt_BR
dc.subjectEnzimaspt_BR
dc.subjectBothrops alternatuspt_BR
dc.subjectBothrops moojenipt_BR
dc.titlePurificação e caracterização bioquímica de três proteases presentes nas peçonhas de Bothrops alternatus e Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 e bmoo-fpt_BR
dc.title.alternativePurification and biochemical characterization of three proteases present in the venoms of Bothrops alternatus and Bothrops moojeni: balt-f1, balt-f2 and bmoo-fpt_BR
dc.typeDissertaçãopt_BR
dc.contributor.advisor-co1Oliveira, Fábio de-
dc.contributor.advisor1Brandeburgo, Maria Inês Homsi-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/6716907588579620pt_BR
dc.contributor.referee1Oliveira, Fábio de-
dc.contributor.referee2Giglio, José Roberto-
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/3930301088258509pt_BR
dc.description.degreenameDissertação (Mestrado)pt_BR
dc.description.resumoEste trabalho descreve a purificação e a caracterização bioquímica parcial de duas proteases das peçonhas de Bothrops alternatus (Balt-F1 e Balt-F2) e uma de Bothrops moojeni (Bmoo-F). As enzimas foram purificadas em colunas cromatográficas contendo as resinas DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparina-Agarose. O peso molecular aparente analisado em SDS-PAGE sob condições redutoras, mostrou bandas homogêneas de 26.200, 29.900 e 24.800, respectivamente. Todas as enzimas hidrolisaram as cadeias A-a e B-p do fibrinogênio bovino. A Balt-F1 não apresentou atividades coagulante e desfibrinogenante. As enzimas Balt-F2 e Bmoo-F, quando injetadas i.p. tornaram o sangue de camundongos incoagulável. A inibição da atividade proteolítica sobre o fibrinogênio bovino das enzimas Balt-F1, Balt-F2 e Bmoo-F por agentes quelantes de íons metálicos, permite classificá-las como metaloproteases.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.programPrograma de Pós-graduação em Genética e Bioquímicapt_BR
dc.sizeorduration96pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICApt_BR
dc.identifier.doihttp://doi.org/10.14393/ufu.di.2004.65pt_BR
dc.orcid.putcode81762950-
dc.crossref.doibatchiddb8cfd95-87fe-4a64-b95e-f81c3f03c6e5-
dc.subject.autorizadoBothropspt_BR
dc.subject.autorizadoEnzimas proteolíticaspt_BR
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