1. Repositório Institucional - Universidade Federal de Uberlândia
2. Instituto de Biologia (INBIO)
3. TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia)

Tipo do documento:	Trabalho de Conclusão de Curso
Tipo de acesso:	Acesso Aberto
Título:	Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni
Autor(es):	Bernardes, Carolina Petri
Primeiro orientador:	Oliveira, Fábio de
Primeiro membro da banca:	Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues
Segundo membro da banca:	Costa, Júnia Oliveira
Resumo:	Uma protease, denominada Bthα, foi purificada da peçonha da serpente Bothrops moojeni utilizando as colunas de cromatografia DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparinagarose. A enzima foi purificada como demonstrado pelo perfil de migração na SDS-PAGE, corando com coomassie blue, e possui uma massa molecular aproximadamente de 24,5 kDa. A estrutura primária da Bthα apresenta significante similaridade com outras metaloproteases isoladas de peçonhas de serpentes. A enzima hidrolisa primeiramente a cadeira Aα do fibrinogênio, seguida pela cadeira Bβ, e não apresenta efeito sobre a cadeia γ. A enzima hidrolisa apenas a cadeia β da fibrina, deixando a cadeira α e o dímero γ aparentemente, inalterados. A enzima Bthα não apresentou atividade fosfolipásica A2, hemorrágica e coagulante. Semelhante a outras enzimas de peçonha de serpente, a enzima Bthα é estável na faixa de pHs entre 4 a 10, e resistente à temperaturas até 70°C por 15 minutos. O efeito de inibidores como o EDTA sobre a atividade fibrino(geno)lítica sugere que a Bthα é uma metaloprotease, e a inibição por β-mercamptoetanol revela a importância das pontes dissulfeto para a estrutura e sua estabilidade. Aprotinina e benzamidina, inibidores específicos de serino protease, não apresentaram efeitos sobre a atividade enzimática da Bthα. Desde que a enzima Bthα foi descoberta como desfibrinogenante, quando administrada intraperitonealmente em camundongos, é esperado que a ela se torne de interesse médico como agente terapêutico, auxiliando no tratamento e prevenção de trombose arterial.
Palavras-chave:	Peçonha de serpente Bothrops moojeni Metaloprotease Fibrinogenase
Área(s) do CNPq:	CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA
Idioma:	por
País:	Brasil
Editora:	Universidade Federal de Uberlândia
Referência:	BERNARDES, Carolina Petri. Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni. 28 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2007.
URI:	https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25127
Data de defesa:	14-Fev-2007
Aparece nas coleções:	TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia)

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