Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni

Bernardes, Carolina Petri

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Campo DC	Valor	Lengua/Idioma
dc.creator	Bernardes, Carolina Petri	-
dc.date.accessioned	2019-05-10T17:42:11Z	-
dc.date.available	2019-05-10T17:42:11Z	-
dc.date.issued	2007-02-14	-
dc.identifier.citation	BERNARDES, Carolina Petri. Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni. 28 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2007.	pt_BR
dc.identifier.uri	https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25127	-
dc.language	por	pt_BR
dc.publisher	Universidade Federal de Uberlândia	pt_BR
dc.rights	Acesso Aberto	pt_BR
dc.subject	Peçonha de serpente	pt_BR
dc.subject	Bothrops moojeni	pt_BR
dc.subject	Metaloprotease	pt_BR
dc.subject	Fibrinogenase	pt_BR
dc.title	Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni	pt_BR
dc.type	Trabalho de Conclusão de Curso	pt_BR
dc.contributor.advisor1	Oliveira, Fábio de	-
dc.contributor.advisor1Lattes	http://lattes.cnpq.br/9653360085091331	pt_BR
dc.contributor.referee1	Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues	-
dc.contributor.referee2	Costa, Júnia Oliveira	-
dc.creator.Lattes	http://lattes.cnpq.br/6130722953933830	pt_BR
dc.description.degreename	Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação)	pt_BR
dc.description.resumo	Uma protease, denominada Bthα, foi purificada da peçonha da serpente Bothrops moojeni utilizando as colunas de cromatografia DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparinagarose. A enzima foi purificada como demonstrado pelo perfil de migração na SDS-PAGE, corando com coomassie blue, e possui uma massa molecular aproximadamente de 24,5 kDa. A estrutura primária da Bthα apresenta significante similaridade com outras metaloproteases isoladas de peçonhas de serpentes. A enzima hidrolisa primeiramente a cadeira Aα do fibrinogênio, seguida pela cadeira Bβ, e não apresenta efeito sobre a cadeia γ. A enzima hidrolisa apenas a cadeia β da fibrina, deixando a cadeira α e o dímero γ aparentemente, inalterados. A enzima Bthα não apresentou atividade fosfolipásica A2, hemorrágica e coagulante. Semelhante a outras enzimas de peçonha de serpente, a enzima Bthα é estável na faixa de pHs entre 4 a 10, e resistente à temperaturas até 70°C por 15 minutos. O efeito de inibidores como o EDTA sobre a atividade fibrino(geno)lítica sugere que a Bthα é uma metaloprotease, e a inibição por β-mercamptoetanol revela a importância das pontes dissulfeto para a estrutura e sua estabilidade. Aprotinina e benzamidina, inibidores específicos de serino protease, não apresentaram efeitos sobre a atividade enzimática da Bthα. Desde que a enzima Bthα foi descoberta como desfibrinogenante, quando administrada intraperitonealmente em camundongos, é esperado que a ela se torne de interesse médico como agente terapêutico, auxiliando no tratamento e prevenção de trombose arterial.	pt_BR
dc.publisher.country	Brasil	pt_BR
dc.publisher.course	Ciências Biológicas	pt_BR
dc.sizeorduration	28	pt_BR
dc.subject.cnpq	CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA	pt_BR
Aparece en las colecciones:	TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia)

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