Please use this identifier to cite or link to this item:
https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25127
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
---|---|---|
dc.creator | Bernardes, Carolina Petri | - |
dc.date.accessioned | 2019-05-10T17:42:11Z | - |
dc.date.available | 2019-05-10T17:42:11Z | - |
dc.date.issued | 2007-02-14 | - |
dc.identifier.citation | BERNARDES, Carolina Petri. Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni. 28 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2007. | pt_BR |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25127 | - |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal de Uberlândia | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.subject | Peçonha de serpente | pt_BR |
dc.subject | Bothrops moojeni | pt_BR |
dc.subject | Metaloprotease | pt_BR |
dc.subject | Fibrinogenase | pt_BR |
dc.title | Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni | pt_BR |
dc.type | Trabalho de Conclusão de Curso | pt_BR |
dc.contributor.advisor1 | Oliveira, Fábio de | - |
dc.contributor.advisor1Lattes | http://lattes.cnpq.br/9653360085091331 | pt_BR |
dc.contributor.referee1 | Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues | - |
dc.contributor.referee2 | Costa, Júnia Oliveira | - |
dc.creator.Lattes | http://lattes.cnpq.br/6130722953933830 | pt_BR |
dc.description.degreename | Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação) | pt_BR |
dc.description.resumo | Uma protease, denominada Bthα, foi purificada da peçonha da serpente Bothrops moojeni utilizando as colunas de cromatografia DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparinagarose. A enzima foi purificada como demonstrado pelo perfil de migração na SDS-PAGE, corando com coomassie blue, e possui uma massa molecular aproximadamente de 24,5 kDa. A estrutura primária da Bthα apresenta significante similaridade com outras metaloproteases isoladas de peçonhas de serpentes. A enzima hidrolisa primeiramente a cadeira Aα do fibrinogênio, seguida pela cadeira Bβ, e não apresenta efeito sobre a cadeia γ. A enzima hidrolisa apenas a cadeia β da fibrina, deixando a cadeira α e o dímero γ aparentemente, inalterados. A enzima Bthα não apresentou atividade fosfolipásica A2, hemorrágica e coagulante. Semelhante a outras enzimas de peçonha de serpente, a enzima Bthα é estável na faixa de pHs entre 4 a 10, e resistente à temperaturas até 70°C por 15 minutos. O efeito de inibidores como o EDTA sobre a atividade fibrino(geno)lítica sugere que a Bthα é uma metaloprotease, e a inibição por β-mercamptoetanol revela a importância das pontes dissulfeto para a estrutura e sua estabilidade. Aprotinina e benzamidina, inibidores específicos de serino protease, não apresentaram efeitos sobre a atividade enzimática da Bthα. Desde que a enzima Bthα foi descoberta como desfibrinogenante, quando administrada intraperitonealmente em camundongos, é esperado que a ela se torne de interesse médico como agente terapêutico, auxiliando no tratamento e prevenção de trombose arterial. | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.course | Ciências Biológicas | pt_BR |
dc.sizeorduration | 28 | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA | pt_BR |
Appears in Collections: | TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia) |
Files in This Item:
File | Description | Size | Format | |
---|---|---|---|---|
IsolamentoCaracterizacaoEstrutura.pdf | 2.34 MB | Adobe PDF | View/Open |
Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.