1. Repositório Institucional - Universidade Federal de Uberlândia
  2. Instituto de Ciências Biomédicas (ICBIM)
  3. TCC - Ciências Biomédicas
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dc.creatorMoreira Neto, José Dias-
dc.date.accessioned2022-04-18T17:26:42Z-
dc.date.available2022-04-18T17:26:42Z-
dc.date.issued2022-04-01-
dc.identifier.citationMOREIRA NETO, José Dias. Análise de bioinformática da interação de oligopeptídeos ricos em prolina isolados da peçonha de Bothrops pauloensis com a Enzima Conversora de Angiotensina (ECA). 2022. 33 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biomedicina) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2022.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/34776-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectECApt_BR
dc.subjectHipertensão arterialpt_BR
dc.subjectHipotensãopt_BR
dc.subjectDockingpt_BR
dc.subjectOligopeptídeos ricos em prolinapt_BR
dc.subjectPeçonha de serpentept_BR
dc.subjectDinâmica molecularpt_BR
dc.subjectBioinformáticapt_BR
dc.titleAnálise de bioinformática da interação de oligopeptídeos ricos em prolina isolados da peçonha de Bothrops pauloensis com a enzima conversora de angiotensina (ECA)pt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
dc.contributor.advisor-co1Nicolau Junior, Nilson-
dc.contributor.advisor-co1Latteshttp://lattes.cnpq.br/0821186870496558pt_BR
dc.contributor.advisor1Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/6372375421254490pt_BR
dc.contributor.referee1Vieira, Thiago Neves-
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/4720828274395869pt_BR
dc.contributor.referee2Rodovalho, Vinícius de Rezende-
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/273721443651850pt_BR
dc.description.degreenameTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)pt_BR
dc.description.resumoAs peçonhas de serpentes são conhecidas pela sua vasta quantidade de moléculas farmacologicamente ativas, dentre elas oligopeptídeos ricos em prolina (ORPs). Muitos destes peptídeos são classicamente denominados hipotensores por potencializar o efeito da bradicinina quando inibem a enzima conversora de angiotensina (ECA). A peçonha de Bothrops pauloensis é uma mistura proteica complexa rica em proteínas e peptídeos, principalmente da classe dos ORPs. Estudos in silico utilizando ORPs previamente isolados da peçonha de B. pauloensis revelaram a capacidade desses ORPs em interagir com a ECA inibindo competitivamente sua atividade. A literatura tem demonstrado que essa enzima, além de participar da regulação da pressão arterial, também está associada a processos inflamatórios e renais importantes. Assim, o presente estudo teve como objetivo determinar a estrutura tridimensional de seis peptídeos isolados de B. pauloensis por meio de estudos de modelagem molecular e docking, bem como verificar a sua capacidade de interação dinâmica dos peptídeos com a enzimas ECA através de estudos de dinâmica molecular. Foram observadas melhores interações com a enzima para os peptídeos ORP-Bp e PEP06, sendo que esta última apresentou maior estabilidade no número de ligações hidrogênio com menores níveis de RMSF e RMSD. Desse modo, sugerimos que o PEP06 apresenta melhor afinidade pela ECA e possivelmente é um candidato promissor para a produção de um peptídeo sintético capaz de inibir o domínio C-terminal da ECA. Com estes estudos prévios pretende-se avançar na avaliação do potencial hipotensor de ORPs presentes em peçonhas ofídicas, bem como possibilitar o desenvolvimento de novos fármacos avaliando informações estruturais detalhadas sobre as interações dos complexos proteína-ligante através de ferramentas de bioinformática para o design racional de novos medicamentos.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.courseBiomedicinapt_BR
dc.sizeorduration33pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
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