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dc.creatorCruz, Gabriel Costa Nunes da-
dc.date.accessioned2019-07-12T13:15:33Z-
dc.date.available2019-07-12T13:15:33Z-
dc.date.issued2004-06-28-
dc.identifier.citationCRUZ, Gabriel Costa Nunes da. Caracterização de fração ATPase de glândula parótida de rato. 44 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2004.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/26004-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectATPasept_BR
dc.subjectPartidapt_BR
dc.subjectRatopt_BR
dc.titleCaracterização de fração ATPase de glândula parótida de ratopt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
dc.contributor.advisor1Coelho, Milton Vieira-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/9152678955599952pt_BR
dc.contributor.referee1Oliveira, Fábio de-
dc.contributor.referee2Melo, Hugo Christiano Soares-
dc.description.degreenameTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)pt_BR
dc.description.resumoATPases são enzimas que hidrolisam o ATP, liberando energia para realização de diversos trabalhos celulares. Buscamos caracterizar uma fração enriquecida em atividade ATPásica obtida de glândula parótida de rato. O homogeneizado de glândulas foi centrifugado a 40.000840’ e o sobrenadante congelado a -20 °C. Após descongelamento, a fração foi novamente centrifugada nas mesmas condições, sendo o precipitado resultante homogeneizado em tampão contendo NaCI 0,5 M e centrifugado nessas condições. A fração precipitada apresentou alta atividade Mg2+-ATPásica (fração ATPase). Verificamos em gel SDS-PAGE dois polipeptídeos principais, um com —205 kDa e outro de —45 kDa. Nossa fração apresentou uma baixa atividade K+/EDTA-ATPásica e atividade Ca2-ATPásica similar à Mg2+-ATPásica. Não foi observada estimulação por Ca2+ nem por Ca2+/Calmodulina. inibidores de ATPases como vanadato, fluoreto de alumínio e azida não apresentaram substancial alteração na atividade Mg2+-ATPasica da fração. Contudo, Triton X-100 inibiu totalmente a atividade de nossa fração ATPase. Verificamos que a fração hidrolisa tanto ATP quanto GTP e possui atividade ADPásica cerca de metade da ATPásica. Esses resultados sugerem a ausência de miosinas, cinesinas e dincinas, podendo tratar-se de uma E- NTPase.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.courseCiências Biológicaspt_BR
dc.sizeorduration44pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
Appears in Collections:TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia)

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