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https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/26004
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.creator | Cruz, Gabriel Costa Nunes da | - |
dc.date.accessioned | 2019-07-12T13:15:33Z | - |
dc.date.available | 2019-07-12T13:15:33Z | - |
dc.date.issued | 2004-06-28 | - |
dc.identifier.citation | CRUZ, Gabriel Costa Nunes da. Caracterização de fração ATPase de glândula parótida de rato. 44 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2004. | pt_BR |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/26004 | - |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal de Uberlândia | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.subject | ATPase | pt_BR |
dc.subject | Partida | pt_BR |
dc.subject | Rato | pt_BR |
dc.title | Caracterização de fração ATPase de glândula parótida de rato | pt_BR |
dc.type | Trabalho de Conclusão de Curso | pt_BR |
dc.contributor.advisor1 | Coelho, Milton Vieira | - |
dc.contributor.advisor1Lattes | http://lattes.cnpq.br/9152678955599952 | pt_BR |
dc.contributor.referee1 | Oliveira, Fábio de | - |
dc.contributor.referee2 | Melo, Hugo Christiano Soares | - |
dc.description.degreename | Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação) | pt_BR |
dc.description.resumo | ATPases são enzimas que hidrolisam o ATP, liberando energia para realização de diversos trabalhos celulares. Buscamos caracterizar uma fração enriquecida em atividade ATPásica obtida de glândula parótida de rato. O homogeneizado de glândulas foi centrifugado a 40.000840’ e o sobrenadante congelado a -20 °C. Após descongelamento, a fração foi novamente centrifugada nas mesmas condições, sendo o precipitado resultante homogeneizado em tampão contendo NaCI 0,5 M e centrifugado nessas condições. A fração precipitada apresentou alta atividade Mg2+-ATPásica (fração ATPase). Verificamos em gel SDS-PAGE dois polipeptídeos principais, um com —205 kDa e outro de —45 kDa. Nossa fração apresentou uma baixa atividade K+/EDTA-ATPásica e atividade Ca2-ATPásica similar à Mg2+-ATPásica. Não foi observada estimulação por Ca2+ nem por Ca2+/Calmodulina. inibidores de ATPases como vanadato, fluoreto de alumínio e azida não apresentaram substancial alteração na atividade Mg2+-ATPasica da fração. Contudo, Triton X-100 inibiu totalmente a atividade de nossa fração ATPase. Verificamos que a fração hidrolisa tanto ATP quanto GTP e possui atividade ADPásica cerca de metade da ATPásica. Esses resultados sugerem a ausência de miosinas, cinesinas e dincinas, podendo tratar-se de uma E- NTPase. | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.course | Ciências Biológicas | pt_BR |
dc.sizeorduration | 44 | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA | pt_BR |
Appears in Collections: | TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia) |
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