Please use this identifier to cite or link to this item: https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/20392
Document type: Tese
Access type: Acesso Embargado
Title: Preparação e caracterização de triacetato de celulose a partir da polpa Kraft: aplicação na imobilização de lipase e catálise de reações de transesterificação
Author: Silva, Francielle Batista da
First Advisor: Assunção, Rosana Maria Nascimento de
First coorientator: Faria, Anizio Márcio
First member of the Committee: Barud, Hernane da Silva
Second member of the Committee: Cerqueira, Daniel Alves
Third member of the Committee: Lima, Renata Galvão de
Fourth member of the Committee: Pasquini, Daniel
Summary: O emprego de polímeros naturais e/ou semi-sintéticos como suportes para imobilização de enzimas é uma estratégia para estabilizar enzimas, permitindo aumento da atividade catalítica e remoção da enzima do meio reacional. Neste trabalho, estudou-se a produção de triacetato de celulose (TAC) através de reação de acetilação homogênea de polpa Kraft e a imobilização de fosfolipase comercial Lecitase Ultra® (LU) em TAC por adsorção física. TAC e a LU imobilizada em TAC (LU-TAC) foram caracterizados por Espectroscopia na região do Infravermelho (FTIR), Difração de raios-X de alto ângulo (DRX), Microscopia eletrônica de Varredura (MEV), e Termogravimetria (TGA). A produção de TAC foi confirmada através do valor do grau de substituição obtido por FTIR, igual a 2,7 e temperatura de fusão de 306 oC. LU-TAC apresentou atividade catalítica de 975,8 U/g, estabilidade térmica, especialmente nas temperaturas entre 35 e 40 oC, com inativação de 24 e 19,3%, respectivamente, em 8 horas de experimento. LU-TAC também apresentou estabilidade em toda a faixa de pH estudada, de 3 a 10. Na presença de n-hexano, nas primeiras 6 h de incubação, LU-TAC apresentou aumento de atividade enzimática. Nos estudos de dessorção, observou-se a remoção de 84,5% da lipase na presença de uma solução aquosa de Triton X-100 0,02%. Os parâmetros cinéticos, Km e Vmax foram obtidas para LU (0,24 mmol/L e 11,07 μmol/min/mL, respectivamente) e LU-TAC (0,41 mmol/L e 7,09 μmol/min/mL, respectivamente) os resultados mostram mudanças de atividade catalítica que podem estar associadas a interação do suporte com a enzima. Testes de reuso de LU-TAC indicaram que a atividade enzimática relativa se mantém acima de 50% por dois ciclos. O desempenho do sistema LU-TAC foi avaliado em reações de transesterificação de óleo de soja com metanol para produção de biodiesel. Para tanto, o processo de produção de biodiesel foi otimizado levando a condição ótima de trabalho: temperatura de 34,2 °C, 21,9 % de LU-TAC e 7,7 % de água. A porcentagem de ésteres totais obtida nessas condições foi de 48,4 %, mantendo fixas razão molar óleo/metanol 1:4 e concentração de n-hexano igual a 0,5mL/g de óleo. Os resultados obtidos mostram que o uso do TAC estabiliza a enzima e favorece o emprego desta na produção de biodiesel.
Abstract: The use of natural and /or semi-synthetic polymers as carriers for enzymes is a strategy for stabilizing enzymes, increasing the catalytic activity and removal of the enzyme from the reaction medium. In this work, cellulose triacetate (TAC) was produced by homogeneous acetylation reaction of Kraft pulp and a commercial phospholipase Lecitase Ultra® (LU) was immobilized in TAC by physical adsorption. TAC and LU immobilized in TAC (LU-CTA) were characterized by Infrared Spectroscopy (FTIR), High Angle X-ray Diffraction (XRD), Scanning Electron Microscopy (SEM) and Thermogravimetry (TGA). TAC production was confirmed by degree of substitution obtained by FTIR, equal to 2.7 and melting temperature of 306 oC. LU-TAC presented catalytic activity of 975.8 U/g, thermal stability, especially at temperatures between 35 and 40 oC, with inactivation of 24 and 19.3%, respectively, in 8 hours of experiment. LU-TAC also showed stability throughout a studied pH range. In the presence of n-hexane, in the first 6 h of incubation, LU-CTA showed increase in enzymatic activity. In the desorption studies, we observed a removal of 84.5% of lipase in the presence of a 0.02% Triton X-100 aqueous solution. The kinetic parameters, Km and Vmax, were obtained for LU (0.24 mmol/L and 11.07 μmol / min / mL, respectively) and LU-TAC (0.41 mmol/L and 7.09 μmol / min / mL, respectively). Results show changes in catalytic activity that may be associated with the interaction of the support to an enzyme. LU-TAC reuse tests indicated that the relative enzyme activity remained above 50% for two cycles. The performance of the LU-CTA system was evaluated in transesterification reactions of soybean oil with methanol for biodiesel production. Biodiesel production process was optimized, leading to an optimum working station: temperature of 34.2 °C, 21.9 % of LU-TAC and 7.7 % of water. A percentage of total esters obtained under these conditions was 48.4%, maintaining fixed molar ratio of oil / methanol 1: 4 and concentration of n-hexane equal to 0.5mL / g of oil. The results shown that the use of TAC stabilizes the enzyme and favors the use in biodiesel production.
Keywords: Lecitase ultra
Imobilização
Triacetato de celulose
Biodiesel
Óleo de soja
Lecitase ultra
Immobilization
Cellulose triacetate
Soybean oil
Biodiesel
Area (s) of CNPq: CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA::FISICO-QUIMICA
Language: por
Country: Brasil
Publisher: Universidade Federal de Uberlândia
Program: Programa de Pós-graduação em Química
Quote: SILVA, Francielle Batista da. Preparação e caracterização de triacetato de celulose a partir da polpa Kraft: aplicação na imobilização de lipase e catálise de reações de transesterificação. 2017. 123 f. Tese (Doutorado) - Curso de Química, Instituto de Química, Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2017.
Document identifier: http://dx.doi.org/10.14393/ufu.te.2018.15
URI: https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/20392
Date of defense: 30-Nov-2017
Appears in Collections:TESE - Química

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Preparacaoecaracterizacaodetriacetato.pdf
  Until 2019-12-30
6.14 MBAdobe PDFThumbnail
View/Open    Request a copy


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.