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metadata.dc.type: Tese
metadata.dc.rights: Acesso Aberto
Title: Efeitos da atrazina e do duodecil sulfato de sódio sobre a estabilidade de eritrócitos humanos
metadata.dc.creator: Fonseca, Lúbia Cristina
metadata.dc.contributor.advisor1: Silva, Nilson Penha
metadata.dc.contributor.referee1: Santoro, Marcelo Matos
metadata.dc.contributor.referee2: Oliveira, Maria Goreti de Almeida
metadata.dc.contributor.referee3: Oliveira, Fábio de
metadata.dc.contributor.referee4: Silva, Neide Maria da
metadata.dc.description.resumo: CAPÍTULO II: Este trabalho avaliou a influência in vitro da albumina sobre a estabilidade de eritrócitos humanos na presença da preparação comercial do herbicida atrazina. As curvas de natureza sigmoidal observadas para a dependência entre os valores de absorvância a 540 nm e os valores da concentração de atrazina, em solução de NaCl a 9 g/L, foram caracterizadas pelo ponto intermediário (D50) e pela amplitude da transição (dD). A incorporação de 1 g/L de albumina sérica bovina (BSA) deslocou a curva de transição da lise dos eritrócitos humanos para a direita, com o aumento em D50 e dD. Acima de 25 g/L de BSA, a curva de transição de lise perdeu sua natureza sigmoidal e assumiu uma dependência linear com o aumento na concentração de atrazina. Avaliações por microscopia de luz mostraram que a incorporação da BSA foi também associada à formação de um precipitado cristalino que é, provavelmente, a atrazina. Os sítios de ligação hidrofóbicos da albumina são certamente responsáveis pelo efeito de proteção desta proteína, com a remoção do detergente usado na formulação do produto e a atenuação da natureza cooperativa da hemólise. No entanto, mesmo com a suplementação de albumina, uma transição linear de hemólise também ocorreu com o aumento da concentração de atrazina. CAPÍTULO III: A estabilidade de eritrócitos humanos contra duodecil sulfato de sódio (SDS) foi avaliada por espectrofotometria na presença de diferentes concentrações de albumina bovina sérica (BSA) e em diferentes temperaturas (27-45 °C). A absorvância em 540 nm (A540) foi correlacionada com a concentração de SDS por regressão sigmoidal, com base na equação de Boltzmann. A estabilidade de eritrócitos foi caracterizada pela concentração de SDS que promoveu 50% de hemólise (D50). O aumento progressivo da concentração de albumina promoveu um aumento em D50. As concentrações de BSA que protegeram contra a lise de eritrócitos não tiveram suas características espectrais alteradas. O efeito protetor da BSA contra a hemólise por SDS foi atribuído à ligação do surfactante aos sítios de ligação hidrofóbicos desta proteína. Os valores de D50 diminuíram sigmoidalmente com o aumento da temperatura. Esta tendência, que não foi explicada por mudanças nas propriedades espectrais da hemoglobina, pode ser o resultado de heterogeneidade na população de eritrócitos.
Abstract: CHAPTER II: This work evaluated the in vitro influence of albumin on the stability of human erythrocytes against the herbicide atrazine present in a commercially available preparation. The sigmoidally shaped curves, observed for the dependence between absorbance at 540 nm and the atrazine concentration in 9 g/L NaCl solution, were characterized by the midpoint (D50) and amplitude of the transition (dD). Incorporation of 1 g/L bovine serum albumin (BSA) shifted the lysis transition of human erythrocytes to the right, with increases in D50 and dD. Above 25 g/L BSA, the lysis transition lost its sigmoidally-shaped nature and assumed a linear dependence with increase in the atrazine concentration. Light microscopy evaluations showed that incorporation of BSA was also associated to formation of a crystalline precipitate that is probably atrazine. The hydrophobic binding sites of albumin are surely responsible for the protective effect of this protein, with removal of the detergent used in the formulation of the product and attenuation of the cooperative nature of hemolysis. However, even with supplementation of albumin, a linear transition of hemolysis also occurs with increasing concentration of atrazine. CHAPTER III: The stability of human erythrocytes against sodium dodecyl sulphate (SDS) was assessed spectrophotometrically in the presence of different concentrations of bovine serum albumin (BSA) and at different temperatures (27-45 °C). The absorbance at 540 nm (A540) was correlated with the concentration of SDS by sigmoidal regression, based on the Boltzmann equation. The erythrocyte stability was characterized by the concentration of SDS that promoted 50% of hemolysis (D50). Progressive increases in the concentration of albumin promoted increases in D50. The BSA concentrations that protected erythrocytes against lysis didn t altered its spectral characteristics. The protective effect of BSA against hemolysis by SDS was attributed to binding of surfactant to the hydrophobic binding sites of this protein. The values of D50 decreased sigmoidally with the temperature increase. This trend, which was not explained by changes in the spectral properties of hemoglobin, may be the result of heterogeneity in the population of erythrocytes.
Keywords: Eritrócitos
Células Membranas
Atrazina
Dodecilsulfato de sódio
Albumina
Estabilidade de membrana
Eritrócitos
Duodecil sulfato de sódio
Surfactantes
Temperatura
Albumin
Atrazine
Erythrocytes
Membrane stability
Sodium dodecyl sulphate
Surfactants
Temperature
metadata.dc.subject.cnpq: CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICA
metadata.dc.language: por
metadata.dc.publisher.country: BR
Publisher: Universidade Federal de Uberlândia
metadata.dc.publisher.initials: UFU
metadata.dc.publisher.department: Ciências Biológicas
metadata.dc.publisher.program: Programa de Pós-graduação em Genética e Bioquímica
Citation: FONSECA, Lúbia Cristina. Efeitos da atrazina e do duodecil sulfato de sódio sobre a estabilidade de eritrócitos humanos. 2010. 83 f. Tese (Doutorado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2010.
URI: https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15716
Issue Date: 27-May-2010
Appears in Collections:TESE - Genética e Bioquímica

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