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metadata.dc.type: Dissertação
metadata.dc.rights: Acesso Aberto
Title: Efeitos da idade na glicosilação de histonas de núcleos de neurônios corticais de camundongos
metadata.dc.creator: Souza, Tafarel Andrade
metadata.dc.contributor.advisor1: Moraes, Alberto da Silva
metadata.dc.contributor.referee1: Cardoso, Sergio Vitorino
metadata.dc.description.resumo: Diversas funções têm sido atribuídas à adição de radicais glicídicos em proteínas nucleares. Acredita-se que as mudanças estruturais e funcionais pelas quais passam os neurônios ao longo do envelhecimento estejam associadas com diferentes padrões de glicosilação protéica no núcleo dessas células. Estudos anteriores remetem que a glicosilação de proteínas nucleares, principalmente histonas, tem um importante papel epigenético no controle das funções nucleares. Nesse contexto, as alterações na estrutura da cromatina associadas com modificações epigenéticas tipo O-glicosilação dependem, por exemplo, do recrutamento de complexos de remodelamento da cromatina necessários à regulação da transcrição gênica, estando esse tipo de controle, ao longo do envelhecimento relacionado ao surgimento de doenças neurodegenerativas, como o mal de Alzheimer e outras. Dessa forma, entender a associação entre as mudanças da estrutura cromatínica devido à O-glicosilação de histonas e o envelhecimento é fundamental para o desenvolvimento de tratamentos que possam melhorar a qualidade de vida da população. Nesse sentido, este trabalho objetivou estudar a distribuição in situ de dois tipos de resíduos de açúcar ligados a proteínas, bem como se as histonas são glicosiladas e se há glicosilação diferencial dessas proteínas ao longo do envelhecimento em núcleos de neurônios corticais de camundongos. Para tanto, núcleos isolados de neurônios foram submetidos à análise citoquímica e ensaios bioquímicos para identificação e quantificação de marcadores glicídicos reativos às lectinas ConA e WGA. Os resultados demonstram que glicoproteínas contendo glicose/manose ou N-acetilglicosamina possuem diferenças no seu padrão de distribuição nuclear, que independem da idade do animal, evidenciando funções diferenciadas dependendo da composição glicídica dessas glicoproteínas. Adicionalmente, os dados indicam que todas as histonas canônicas (H2A, H2B, H3 e H4) são glicosiladas em neurônios, sendo que padrões diferenciados de marcação foram observados em cada uma delas para as diferentes idades. Acredita-se que tais alterações estejam relacionadas com as mudanças estruturais observadas na cromatina ao longo do envelhecimento, as quais podem ter um papel fundamental nos padrões alterados de expressão gênica observados com o avanço da idade.
Abstract: Several functions have been attributed to the addition of glycidyl radicals in nuclear proteins. It is believed that the structural and functional changes through which they pass along the neurons of aging are associated with different patterns of protein glycosylation in the nucleus of these cells. Previous data refer that the glycosylation of nuclear proteins, mainly histones, plays an important role in epigenetic control of nuclear functions. In this context, the changes in chromatin structure epigenetic changes associates with type O-glycosylation depend, for example, the chromatin remodeling complex recruitment necessary for regulating gene transcription, with this type of control over the aging-related rise neurodegenerative diseases such as Alzheimer s disease and others. Thus, to understand the association between changes in chromatin structure due to O-glycosylation of histones and aging is critical to the development of treatments that can improve the quality of life of the population. For this purpose, it propose to study the in situ distribution of two types of sugar residues attached to proteins, as well as histones are glycosylated and if there differential glycosylation of the proteins along with aging. To this end, isolated neuronal nuclei were underwent cytochemical analysis, and biochemical assays to identify and quantify reactive glycidiy markers to ConA and WGA lectins. Results indicate that glycoproteins containing glucose / mannose and Nacetylglucosamine have differences in their pattern of nuclear distribuition, which depend on the animal age, indicating different functions depending on the composition glicidic of these glycoproteins. Our data show that all canonical (H2A, H2B, H3 e H4) in neurons are glycosylated, with different patterns are observed for each different ages. It is believed that these changes are related to structural changes in chromatin observed during the aging period, which may have a fundamental role in altered patterns of gene expression observed with increasing age.
Keywords: Histonas
Lectina
Núcleo
Chromatin
Glycoprotein
Histones
Lectin
Neuron
Nuclei
metadata.dc.subject.cnpq: CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::MORFOLOGIA::CITOLOGIA E BIOLOGIA CELULAR
metadata.dc.language: por
metadata.dc.publisher.country: BR
Publisher: Universidade Federal de Uberlândia
metadata.dc.publisher.initials: UFU
metadata.dc.publisher.department: Ciências Biomédicas
metadata.dc.publisher.program: Programa de Pós-graduação em Biologia Celular e Estrutural Aplicadas
Citation: SOUZA, Tafarel Andrade. Efeitos da idade na glicosilação de histonas de núcleos de neurônios corticais de camundongos. 2015. 44 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biomédicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2015.
URI: https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/12406
Issue Date: 24-Feb-2015
Appears in Collections:PPGBC - Mestrado em Biologia Celular e Estrutural Aplicadas

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