Publicação: Termodinâmica da transferência da cadeira lateral da arginina de água pura para solução aquosa de glicerol 0,5 mol.L-1
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CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA
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Resumo
A estabilidade de uma proteína é determinada pela solubilidade das cadeiras laterais de seus amnoácidos, da temperatura e da composição do meio; ela pode ser estimada por modelagem termodinâmica a partir da composição em amnoácidos da proteína. para subsidiar esses estudos, nós determinamos a variação de energia livre padrão de transferência (δ∆Gºt) da cadeia lateral da arginina da água para uma solução de glicerol a 0,5 mol.L-1, a partir dos limites de solubilidade (S) da arginina e da glicina em água (w) e em glicerol (os), determinados por refratometria. O valor de δ∆Gºt da cadeia lateral da arginina foi obtido pela diferença entre o ∆Gºt da glicina e o ∆Gºt da arginina, os quais foram determinados pela equação ∆Gºt= -R.T.lnKs, onde Ks=Sos/Sw. Os limites de solubilidade em água e em glicerol foram respectivamente de 22,2 e 21,3 g.dL-1 para a glicina e de 85,8 e 81,4 g.dL-1 para a arginina. Esses valores foram concordantes com aqueles reportados na literatura. o valor de δ∆Gºt foi 5,4 cal.mol-1, indicando que a transferência do grupo δ-guanidina da água para glicerol foi ligeiramente desfavorável.
Abstract
Palavras-chave
Limite de solubilidade, Refratometria, Energia livre de transferência
Citação
GARROTE FILHO, Mario da Silva. Termodinâmica da transferência da cadeira lateral da arginina de água pura para solução aquosa de glicerol 0,5 mol.L-1. 60 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2005.