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https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/36243
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.creator | Andrade, Victor Hugo Oliveira | - |
dc.date.accessioned | 2022-10-05T16:38:17Z | - |
dc.date.available | 2022-10-05T16:38:17Z | - |
dc.date.issued | 2022-03-28 | - |
dc.identifier.citation | ANDRADE, Victor Hugo Oliveira de. Análise in silico da interação entre proteínas spike de novas variantes de SARS-CoV-2 e isoformas da enzima conversora de angiotensina 2. 2022. 116 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biotecnologia) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2022 | pt_BR |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/36243 | - |
dc.description.abstract | The novel SARS-CoV-2 coronavirus that is responsible for the COVID-19 pandemic presents worrying severity, high transmission and high mutation rate, and therefore, the SARS-CoV-2 spike protein, which mediates virus entry into the cell, and its interaction with the human cellular receptor ECA2 have become targets of studies. In this context, molecular features intrinsic to the SARS-CoV-2 spike protein and ECA2 interaction that potentially account for changes in the transmissibility rate, severity, and impact on the immune system of SARS-CoV-2 variants are sought. To this end, in silico protein-protein interaction analyses have proven to be efficient methodologies for rapid scientific conclusions about this interaction. It was found that in the intermolecular interaction between the SARS-CoV-2 spike protein and ECA2 the residues Arg403 in the original Wuhan structure, Arg498 and Arg403 in the Omicron variant and Lys440, His505, Arg403 and Arg498 in the BA.2 subvariant that left the interactive surface profile of the spike more positive. This suggests positive selection promoting greater stability in charge attraction binding, as the ECA2 surface has a predominantly electronegative profile. | pt_BR |
dc.description.sponsorship | Pesquisa sem auxílio de agências de fomento | pt_BR |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal de Uberlândia | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.subject | Modelagem molecular | pt_BR |
dc.subject | SARS-CoV-2 | pt_BR |
dc.subject | Simulação | pt_BR |
dc.subject | In silico | pt_BR |
dc.subject | Interação proteína proteína | pt_BR |
dc.subject | Avaliação de qualidade | pt_BR |
dc.title | Análise in silico da interação entre proteínas spike de novas variantes de SARS-CoV-2 e isoformas da enzima conversora de angiotensina 2 | pt_BR |
dc.title.alternative | In silico analysis of the interaction between spike proteins of novel SARS-CoV-2 variants and isoforms of angiotensin-converting enzyme 2 | pt_BR |
dc.type | Trabalho de Conclusão de Curso | pt_BR |
dc.contributor.advisor-co1 | Neto, Daniel Ferreira De Lima | - |
dc.contributor.advisor-co1Lattes | http://lattes.cnpq.br/1728785912077604 | pt_BR |
dc.contributor.advisor1 | Cunha Junior, Jair Pereira da | - |
dc.contributor.advisor1Lattes | http://lattes.cnpq.br/3571099738256685 | pt_BR |
dc.contributor.referee1 | Prudencio, Carlos Roberto | - |
dc.contributor.referee1Lattes | http://lattes.cnpq.br/1242382871176543 | pt_BR |
dc.contributor.referee2 | Neto, Daniel Ferreira De Lima | - |
dc.contributor.referee2Lattes | http://lattes.cnpq.br/1728785912077604 | pt_BR |
dc.creator.Lattes | http://lattes.cnpq.br/2155476041364198 | pt_BR |
dc.description.degreename | Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação) | pt_BR |
dc.description.resumo | O novo coronavírus SARS-CoV-2 que é responsável pela pandemia de COVID-19 apresenta gravidade preocupante, alta transmissão e elevada taxa de mutação, e por isso, a proteína spike de SARS-CoV-2, que medeia a entrada do vírus na célula, e sua interação com o receptor celular ECA2 humano se tornaram alvos de estudos. Nesse contexto, são buscadas características moleculares intrínsecas à interação proteína spike de SARS-CoV-2 e ECA2 que potencialmente justificam mudanças da taxa de transmissibilidade, de gravidade e do impacto no sistema imune das variantes de SARS-CoV-2. Para isso, análises in silico de interação proteína-proteína vêm se mostrando metodologias eficientes para céleres conclusões científicas sobre essa interação. Foi descoberto que na interação intermolecular entre a proteína spike do SARS-CoV-2 e ECA2 os resíduos Arg403 na estrutura original de Wuhan, Arg498 e Arg403 na variante Omicron e Lys440, His505, Arg403 e Arg498 na subvariante BA.2 que deixaram o perfil da superfície interativa da spike mais positivo. Isso sugere uma seleção positiva promovendo maior estabilidade na ligação por atração de cargas, pois a superfície de ECA2 apresenta um perfil predominantemente eletronegativo. | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.course | Biotecnologia | pt_BR |
dc.sizeorduration | 116 | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::BIOLOGIA MOLECULAR | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::BIOQUIMICA DOS MICROORGANISMOS | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::QUIMICA DE MACROMOLECULAS::PROTEINAS | pt_BR |
dc.orcid.putcode | 120270847 | - |
Appears in Collections: | TCC - Biotecnologia (Uberlândia) |
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