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dc.creatorFonseca, Samuel Henrique Pereira-
dc.date.accessioned2021-06-24T17:43:22Z-
dc.date.available2021-06-24T17:43:22Z-
dc.date.issued2021-05-25-
dc.identifier.citationFONSECA, Samuel Henrique Pereira. Purificação e caracterização parcial de enzimas de peroxidase em raízes de Raphanus sativus. 2021. 28 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2021.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/32176-
dc.description.sponsorshipUFU - Universidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectPeroxidasept_BR
dc.subjectEnzimapt_BR
dc.subjectRaphanuspt_BR
dc.subjectSativuspt_BR
dc.titlePurificação e caracterização parcial de enzimas de peroxidase em raízes de Raphanus sativuspt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
dc.contributor.advisor1Cunha Junior, Jair Pereira da-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/3571099738256685pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/9377709430552739pt_BR
dc.description.degreenameTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)pt_BR
dc.description.resumoAs peroxidases são enzimas essenciais para o metabolismo do peróxido de hidrogênio e sinalização celular, além de oxidorredutases ubíquas, presentes em todos os reinos da biologia. As enzimas peroxidases que o grupo heme pertencem a 4 grandes superfamílias de proteínas, denominadas de superfamília das peroxidases-catalases que evoluíram independentemente, superfamília das peroxidases-ciclooxigenases, superfamília das peroxidases-clorito dismutases e a superfamília peroxidases-peroxygenases. A HRP peroxidase (Horseradish peroxidase) ou isoenzimas peroxidase de rábano (Armoracea rusticana), é uma isoenzima vegetal pertencente à classe III (peroxidases de plantas secretoras clássicas) da superfamília de peroxidase catalase que é amplamente purificada e caracterizada bioquimicamente. Este grupo de enzimas pode ser utilizado biotecnologicamente em vários processos que incluem descolorizar corantes, análises laboratoriais e produção de medicamentos. Assim na presente monografia, frações enriquecidas da isoenzima peroxidase obtidas a partir de raízes de Raphanus sativus foi purificada e caracterizada parcialmente. Os resultados obtidos demonstram que foi possível produzir uma fração enriquecida em atividade peroxidase (S3) a partir de passos de centrifugação e precipitação por acetona. A fração S3 obtida foi enriquecida em uma banda polipeptídica e apresentou intensa atividade enzimática de peroxidase. Essa atividade enzimática descrita foi inibida na presença de íons K+ e Zn++ e foi estimulada na presença de íons NH4+ e Cu++, se mantendo inalterada na presença de Ca+ e Na+. Portanto nesse trabalho monográfico descrevemos a produção de uma fração enriquecida em atividade peroxidase que poderá ser uma alternativa viável a ser utilizada como fonte enzimática para uso laboratorial de forma semelhante à peroxidases isoladas de outros exemplares vegetais. Esta abordagem poderá fornecer conhecimentos para a produção e isolamento de enzimas de peroxidases com potencial aplicação biotecnológica a partir de novas fontes vegetais cultiváveis em condições tropicais.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.courseCiências Biológicaspt_BR
dc.sizeorduration28pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICASpt_BR
dc.orcid.putcode96061164-
Appears in Collections:TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia)

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