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https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/32176
Full metadata record
DC Field | Value | Language |
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dc.creator | Fonseca, Samuel Henrique Pereira | - |
dc.date.accessioned | 2021-06-24T17:43:22Z | - |
dc.date.available | 2021-06-24T17:43:22Z | - |
dc.date.issued | 2021-05-25 | - |
dc.identifier.citation | FONSECA, Samuel Henrique Pereira. Purificação e caracterização parcial de enzimas de peroxidase em raízes de Raphanus sativus. 2021. 28 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2021. | pt_BR |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/32176 | - |
dc.description.sponsorship | UFU - Universidade Federal de Uberlândia | pt_BR |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal de Uberlândia | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.subject | Peroxidase | pt_BR |
dc.subject | Enzima | pt_BR |
dc.subject | Raphanus | pt_BR |
dc.subject | Sativus | pt_BR |
dc.title | Purificação e caracterização parcial de enzimas de peroxidase em raízes de Raphanus sativus | pt_BR |
dc.type | Trabalho de Conclusão de Curso | pt_BR |
dc.contributor.advisor1 | Cunha Junior, Jair Pereira da | - |
dc.contributor.advisor1Lattes | http://lattes.cnpq.br/3571099738256685 | pt_BR |
dc.creator.Lattes | http://lattes.cnpq.br/9377709430552739 | pt_BR |
dc.description.degreename | Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação) | pt_BR |
dc.description.resumo | As peroxidases são enzimas essenciais para o metabolismo do peróxido de hidrogênio e sinalização celular, além de oxidorredutases ubíquas, presentes em todos os reinos da biologia. As enzimas peroxidases que o grupo heme pertencem a 4 grandes superfamílias de proteínas, denominadas de superfamília das peroxidases-catalases que evoluíram independentemente, superfamília das peroxidases-ciclooxigenases, superfamília das peroxidases-clorito dismutases e a superfamília peroxidases-peroxygenases. A HRP peroxidase (Horseradish peroxidase) ou isoenzimas peroxidase de rábano (Armoracea rusticana), é uma isoenzima vegetal pertencente à classe III (peroxidases de plantas secretoras clássicas) da superfamília de peroxidase catalase que é amplamente purificada e caracterizada bioquimicamente. Este grupo de enzimas pode ser utilizado biotecnologicamente em vários processos que incluem descolorizar corantes, análises laboratoriais e produção de medicamentos. Assim na presente monografia, frações enriquecidas da isoenzima peroxidase obtidas a partir de raízes de Raphanus sativus foi purificada e caracterizada parcialmente. Os resultados obtidos demonstram que foi possível produzir uma fração enriquecida em atividade peroxidase (S3) a partir de passos de centrifugação e precipitação por acetona. A fração S3 obtida foi enriquecida em uma banda polipeptídica e apresentou intensa atividade enzimática de peroxidase. Essa atividade enzimática descrita foi inibida na presença de íons K+ e Zn++ e foi estimulada na presença de íons NH4+ e Cu++, se mantendo inalterada na presença de Ca+ e Na+. Portanto nesse trabalho monográfico descrevemos a produção de uma fração enriquecida em atividade peroxidase que poderá ser uma alternativa viável a ser utilizada como fonte enzimática para uso laboratorial de forma semelhante à peroxidases isoladas de outros exemplares vegetais. Esta abordagem poderá fornecer conhecimentos para a produção e isolamento de enzimas de peroxidases com potencial aplicação biotecnológica a partir de novas fontes vegetais cultiváveis em condições tropicais. | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.course | Ciências Biológicas | pt_BR |
dc.sizeorduration | 28 | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS | pt_BR |
dc.orcid.putcode | 96061164 | - |
Appears in Collections: | TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia) |
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