1. Repositório Institucional - Universidade Federal de Uberlândia
  2. Instituto de Biotecnologia (IBTEC)
  3. TCC - Biotecnologia (Uberlândia)
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dc.creatorTiago, Rhaysa Mateus-
dc.date.accessioned2019-07-19T14:01:10Z-
dc.date.available2019-07-19T14:01:10Z-
dc.date.issued2019-03-07-
dc.identifier.citationTIAGO, Rhaysa Mateus. Clonagem e expressão da enzima Bhalternina da peçonha de serpente Bothrops alternatus em sistema bacteriano. 2019. 28 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biotecnologia) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2019.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/26194-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivs 3.0 United States*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/us/*
dc.subjectPeçonhapt_BR
dc.subjectBhalterninapt_BR
dc.subjectExpressão em bactériaspt_BR
dc.subjectProteína recombinantept_BR
dc.subjectDesordens trombóticaspt_BR
dc.titleClonagem e expressão da enzima Bhalternina da peçonha de serpente Bothrops alternatus em sistema bacterianopt_BR
dc.title.alternativeCloning and expression of enzyme Bhalternin of the snake venom Bothrops alternatus in bacterial systempt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
dc.contributor.advisor1Yokosawa, Jonny-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/3861685470927473pt_BR
dc.contributor.referee1Polli, Mayara Garcia-
dc.contributor.referee1Latteshttp://lattes.cnpq.br/2676753263236037pt_BR
dc.contributor.referee2Mamede, Carla Cristine Neves-
dc.contributor.referee2Latteshttp://lattes.cnpq.br/9270598502898275pt_BR
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/5222169402570797pt_BR
dc.description.degreenameTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)pt_BR
dc.description.resumoAs serinoproteases são enzimas da peçonha capazes de esgotar o fibrinogênio circulante na presa por meio da quebra dessa molécula. A fibrina formada a partir dessa quebra é frágil e não promove a agregação plaquetária, tornando o sangue do indivíduo incoagulável. Há alguns anos foi descrita uma serinoprotease isolada a partir de peçonha de serpente da espécie Bothrops alternatus, denominada de Bhalternina, que apresentou atividade fibrinogenolítica. Enzimas que apresentam esse tipo de atividade, funcionam como agentes anticoagulantes e, por isso, possuem o potencial de serem aplicadas na terapia e prevenção de desordens trombóticas. Sendo assim, através da engenharia genética, o objetivo do trabalho foi realizar clonagem e expressão da enzima Bhalternina da peçonha de serpente Bothrops alternatus em sistema bacteriano. A sequência codificante desta proteína foi ligada ao vetor pGS-21a, e a reação de ligação foi utilizada na transformação de células competentes TOP10 por eletroporação. Após o cultivo, algumas colônias foram selecionadas para obtenção do DNA plasmidial e análise do perfil eletroforético. A colônia selecionada teve o DNA plasmidial purificado, que foi utilizado para confirmação da sequência codificante da Bhalternina e na transformação da bactéria Escherichia coli cepa BL21 codon plus (DE3) RIPL por eletroporação. Algumas colônias foram selecionadas e submetidas ao experimento de expressão da Bhalternina por indução com IPTG e a análise de sua expressão foi avaliada por eletroforese. Os resultados mostraram que uma proteína de massa molecular de 56,4 kDa, valor estimado da massa molecular da Bhalternina fundida à glutationa S-transferase, foi expressa pelos clones.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.courseBiotecnologiapt_BR
dc.sizeorduration28pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::BIOLOGIA MOLECULARpt_BR
dc.orcid.putcode59682298-
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