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dc.creatorRodrigues, Renata Santos-
dc.date.accessioned2019-07-12T12:47:41Z-
dc.date.available2019-07-12T12:47:41Z-
dc.date.issued2001-06-25-
dc.identifier.citationRODRIGUES, Renata Santos. Purificação de uma miotoxina da peçonha de Bothrops neuwiedi pauloensis (Jararaca Pintada) e sua ação sobre o músculo gastrocnemius de camundongos. 55 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2001.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25990-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectMiotoxinapt_BR
dc.subjectFosfolipase A2pt_BR
dc.subjectPeçonha de serpentept_BR
dc.subjectBothrops neuwiedi pauloensispt_BR
dc.subjectEstudo Histológicopt_BR
dc.titlePurificação de uma miotoxina da peçonha de Bothrops neuwiedi pauloensis (Jararaca Pintada) e sua ação sobre o músculo gastrocnemius de camundongospt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
dc.contributor.advisor-co1Hamaguchi, Amélia-
dc.contributor.advisor1Brandeburgo, Maria Inês Homsi-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/6716907588579620pt_BR
dc.contributor.referee1Santos, Ana Alice Diniz-
dc.description.degreenameTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)pt_BR
dc.description.resumoO presente trabalho teve como objetivo purificar a proteína miotóxica de Bothrops neuwiedi pauloensis e analisa-la quanto à massa molecular, atividade fosfolipásica e atividade miotóxica. Duas cromatografias foram realizadas para que pudéssemos encontrar as melhores condições para purificar a miotoxina. Na primeira cromatografia realizada em SP-Sephadex C-25 em tampão acetato de amônio 0,05M pH 5,5 foram encontradas onze frações protéicas (Nl a N 10), estas foram analisadas quanto ao perfil eletroforético e atividades biológicas. Mas devido à grande quantidade de sal existente nas amostras não foi possível trabalhar com este material. Em uma segunda cromatografia realizada em CM-Sephadex C-25 em tampão bicarbonato de amônio 0,05M, pH 8,0, foram encontrados seis picos de absorbância a 280nm designados Pl a Pé. Estas frações foram analisadas, apresentando um perfil eletroforético satisfatório. A atividade fosfolipásica foi encontrada apenas no pico Pl. Em géis de poliacrilamida com e sem agentes desnaturantes a fração PS apresentou banda única semelhante a fosfolipase A2. Como não foi observada atividade fosfolipásica para a fração PS, testouse a atividade miotóxica. Estudos histológicos mostraram alterações no tecido muscular estriado esquelético, degeneração, necrose celular e grande quantidade de leucócitos, caracterizando assim uma inflamação ocasionada por esta proteina. Com estes resultados pode-se afirmar que a fração P5 é uma proteína miotóxica de caráter básico, com peso molecular de aproximadamente 15 kDa e que não apresenta atividade fosfolipase A2 sobre substrato artificial..pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.courseCiências Biológicaspt_BR
dc.sizeorduration55pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
Appears in Collections:TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia)

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