Purificação e caracterização bioquímica parcial de uma fosfolipase A2 ácida presente na peçonha da serpente caiçara (Bothrops moojeni)

Santos Filho, Norival Alves

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DC Field	Value	Language
dc.creator	Santos Filho, Norival Alves	-
dc.date.accessioned	2019-05-10T17:43:43Z	-
dc.date.available	2019-05-10T17:43:43Z	-
dc.date.issued	2007-02-16	-
dc.identifier.citation	SANTOS FILHO, Norival Alves. Purificação e caracterização bioquímica parcial de uma fosfolipase A2 ácida presente na peçonha da serpente caiçara (Bothrops moojeni). 38 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2007.	pt_BR
dc.identifier.uri	https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25128	-
dc.language	por	pt_BR
dc.publisher	Universidade Federal de Uberlândia	pt_BR
dc.rights	Acesso Aberto	pt_BR
dc.subject	Bothrops moojeni	pt_BR
dc.subject	Phospholipase A2	pt_BR
dc.subject	BmooPLA2	pt_BR
dc.title	Purificação e caracterização bioquímica parcial de uma fosfolipase A2 ácida presente na peçonha da serpente caiçara (Bothrops moojeni)	pt_BR
dc.type	Trabalho de Conclusão de Curso	pt_BR
dc.contributor.advisor1	Oliveira, Fábio de	-
dc.contributor.advisor1Lattes	http://lattes.cnpq.br/9653360085091331	pt_BR
dc.contributor.referee1	Oliveira, Clayton Zambeli	-
dc.contributor.referee2	Costa, Júnia de Oliveira	-
dc.creator.Lattes	http://lattes.cnpq.br/9335310822295147	pt_BR
dc.description.degreename	Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação)	pt_BR
dc.description.resumo	Fosfolipases A2 (PLA2 EC 3.1.1.4) são enzimas que catalisam especificamente a hidrólise de fosfolipídios na ligação éster do carbono 2, liberando lisofosfolipídios e ácidos graxos, em unma reação dependente de cálcio. nesse trabalho, uma fosfolipase A2 ácida, denominada BmooPLA2, foi purificada a partir da peçonha da serpente Bothrops moojeni com uma combinação de cromatografia em gel de troca iônica (DEAE Sephacel), gel filtração (sephadex-G75) e gel de interação hidrofóbica (Phenyl Sepharose CL-4B). A eletroforese em gel de poliacrilamida, sob condições redutoras (SDS-PAGE), corada com coomassie brilhante blue, revelou uma única banda protéica com peso molecular aparente de 15.500. A atividade PLA2 foi determinada pela titulação potenciométrica em emulsão de gema de ovo em presença de disoxicolato de sódio 0,03M e 0,1mL de CaCl2. A atividade hemolítica indireta foi realizada em gel de agarose, utilizando gema de ovo e eritrócitos humanos como substrato.. BmooPLA2 apresentou uma atividade hemolítica indireta mínima a uma concentração de 1μg. A fosfolipase BmooPLA2 demonstrou ser estável em diferentes temperaturas (-20 a 100°C) e pHs (entre 2,5 e 10), não demonstrou dependência a nenhum íon catiônico (Mg²+, Zn²+, Co²+, Na²+, Mn²+ e Fe²+) e foi inibida totalmente com EDTA a partir de uma concentração de 30mM. A enzima BmooPLA2 também apresentou uma elevada atividade edematogênica, quando injetada em patas de ratos e uma moderada miotoxicidade, quando ensaiada com o kit de creatina quinase. Neste trabalho, foi purificada e caracterizada parcialmente uma fosfolipase A2 ácida (BmooPLA2) da peçonha da serpente Bothrops moojeni.	pt_BR
dc.publisher.country	Brasil	pt_BR
dc.publisher.course	Ciências Biológicas	pt_BR
dc.sizeorduration	38	pt_BR
dc.subject.cnpq	CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA	pt_BR
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