Fracionamento da peçonha da serpente Bothrops alternatus e determinação da atividade proteolítica de suas frações isoladas

Costa, Júnia de Oliveira

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DC Field	Value	Language
dc.creator	Costa, Júnia de Oliveira	-
dc.date.accessioned	2019-05-07T19:29:57Z	-
dc.date.available	2019-05-07T19:29:57Z	-
dc.date.issued	2003-02-20	-
dc.identifier.citation	COSTA, Júnia de Oliveira. Fracionamento da peçonha da serpente Bothrops alternatus e determinação da atividade proteolítica de suas frações isoladas. 47 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2003.	pt_BR
dc.identifier.uri	https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25037	-
dc.description.sponsorship	CNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico	pt_BR
dc.description.sponsorship	FAPEMIG - Fundação de Amparo a Pesquisa do Estado de Minas Gerais	pt_BR
dc.language	por	pt_BR
dc.publisher	Universidade Federal de Uberlândia	pt_BR
dc.rights	Acesso Aberto	pt_BR
dc.subject	Bothrops alternatus	pt_BR
dc.subject	Peçonha	pt_BR
dc.subject	Fibrinogenase	pt_BR
dc.title	Fracionamento da peçonha da serpente Bothrops alternatus e determinação da atividade proteolítica de suas frações isoladas	pt_BR
dc.type	Trabalho de Conclusão de Curso	pt_BR
dc.contributor.advisor1	Oliveira, Fábio de	-
dc.contributor.advisor1Lattes	http://lattes.cnpq.br/9653360085091331	pt_BR
dc.contributor.referee1	Brandeburgo, Maria Inês Homsi	-
dc.contributor.referee2	Hamaguchi, Amélia	-
dc.creator.Lattes	http://lattes.cnpq.br/3930301088258509	pt_BR
dc.description.degreename	Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação)	pt_BR
dc.description.resumo	O presente trabalho descreve o fracionamento da peçonha bruta de Bothrops alternatus e a caracterização de suas frações isoladas quanto à atividade proteolítica e perfil eletroforético. A peçonha foi fracionada em DEAE Sephacel, previamente equilibrada em tampão bicarbonato de amônio 0,05 M, num gradiente de concentração de 0,05 a 1,0 M, apresentando um perfil cromatográfico de seis frações principais, denominadas de D1 a D6. Todas as frações (D1 a D6) degradaram a caseína e as cadeiras A-α e B-β do fibrinogênio bovino em pH 7,0-9,0. uma fibriogenase, denominada MPA, foi purificada a partir do refracionamento da fração D6 em Sephadex G-75, seguida por Heparina Agarose. Em eletroforese em gel de poliacrilamida, MPA se comportou como uma proteína de cadeia simples com peso molecular aprente de 29.000, na presença de β-mercaptoetanol. A enzima degrada a caseína e fibrina. A MPA hidrolisa a cadeira A-α mais rapidamente que a cadeia B-β, mas não altera a cadeia γ do fribrinogênio. A atividade fibrinogenolítica na MPA foi inibida pela 1,10-fenantrolina. Resultados preliminares mostraram que MPA foi capaz de tornar o sangue de camundongos incoagulável.	pt_BR
dc.publisher.country	Brasil	pt_BR
dc.publisher.course	Ciências Biológicas	pt_BR
dc.sizeorduration	47	pt_BR
dc.subject.cnpq	CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA	pt_BR
Appears in Collections:	TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia)

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