Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/24535
Registro completo de metadatos
Campo DCValorLengua/Idioma
dc.creatorCosta, Luiz Carlos Gebrim de Paula-
dc.date.accessioned2019-03-13T18:30:49Z-
dc.date.available2019-03-13T18:30:49Z-
dc.date.issued2002-04-18-
dc.identifier.citationCOSTA, Luiz Carlos Gebrim de Paula. Variabilidade na expressão de isoformas de fosfolipases A₂ ácidas em peçonhas de serpentes irmãs da espécie Bothrops moojeni (Viperidae, Crotalinae), 2002. 36 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2002.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/24535-
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.subjectPeçonhapt_BR
dc.subjectFosfolipase A₂pt_BR
dc.subjectIsoformapt_BR
dc.titleVariabilidade na expressão de isoformas de fosfolipases A₂ ácidas em peçonhas de serpentes irmãs da espécie Bothrops moojeni (Viperidae, Crotalinae)pt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
dc.contributor.advisor1Brandeburgo, Maria Inês Homsi-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/6716907588579620pt_BR
dc.contributor.referee1Hamaguchi, Amélia-
dc.contributor.referee2Izidoro, Luiz Fernando Moreira-
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/3209408165946131pt_BR
dc.description.degreenameTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)pt_BR
dc.description.resumoAs fosfolipases A₂ (PLA₂) estão presentes em altas concentrações em peçonhas de serpentes. Estas enzimas catalisam a hidrólise do grupo 2 acil éster do fosfoglicerídeo, liberando ácidos graxos e lisofosfatídedos. Um desdes ácidos é o araquidônico, precursos de eicosanóides, que desencadeiam reações inflamatórias. Usualmente peçonhas de uma única espécie contêm várias isoformas de PLA₂. Este trabalho teve como objetivo purificar as isoformas de PLA₂s ácidas de peçonha de Bothrops moojeni e comparar a atividade PLA₂ específica e o perfil eletroforético com o das peçonhas de irmãs, nascidas e criadas em cativeiro sob as mesmas condições. As duas frações com atividade PLA₂ (G5 e G6) foram purificadas partindo de um "poll" de peçonhas de B. moojeni, por cromatografia em CM-Sepharose Fast Flow seguida de uma DEAE-Sephadex A-25. Na eletroforese em gel de poliacrilmida, em condições desnaturantes, ambas as frações apresentaram uma banda principal de peso molecular de aproximadamente 15.000; em condições nativas (pH 8,3) as enzimas apresentaram bandas marjoritárias com mobilidade eletroforética diferentes. Nas peçonhas das irmãs que apresentaram as duas PLA₂ (G5 e G6) observa-se duas bandas mais fracas e de mesma intensidade, já as outras que possuem somente uma PLA₂ (G5), apresentaram banda única de maior intensidade. A atividade PLA₂ específica das irmãs com as duas isoformas foi menos que a daquelas que possuíam somente uma PLA₂. A variabilidade observada deve-se a diferenças qualitativas e quantitativas na expressão gênica desta isoformas.pt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.courseCiências Biológicaspt_BR
dc.sizeorduration36pt_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
Aparece en las colecciones:TCC - Ciências Biológicas (Uberlândia)

Ficheros en este ítem:
Fichero Descripción TamañoFormato 
VariabilidadeExpressaoIsoformas.pdf28.46 MBAdobe PDFVista previa
Visualizar/Abrir


Los ítems de DSpace están protegidos por copyright, con todos los derechos reservados, a menos que se indique lo contrario.