Prospecção e caracterização de desordem intrínseca em proteínas de vírus associados a doenças humanas

Resende, Millena Almeida

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DC Field	Value	Language
dc.creator	Resende, Millena Almeida	-
dc.date.accessioned	2019-02-21T13:19:43Z	-
dc.date.available	2019-02-21T13:19:43Z	-
dc.date.issued	2018-12-17	-
dc.identifier.citation	RESENDE, Millena Almeida. Prospecção e caracterização de desordem intrínseca em proteínas de vírus associados a doenças humanas. 2018. 26 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biotecnologia) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2018.	pt_BR
dc.identifier.uri	https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/24402	-
dc.language	por	pt_BR
dc.publisher	Universidade Federal de Uberlândia	pt_BR
dc.rights	Acesso Aberto	pt_BR
dc.subject	Bioinformática	pt_BR
dc.subject	Predição	pt_BR
dc.subject	Análise	pt_BR
dc.title	Prospecção e caracterização de desordem intrínseca em proteínas de vírus associados a doenças humanas	pt_BR
dc.type	Trabalho de Conclusão de Curso	pt_BR
dc.contributor.advisor1	Nicolau Junior, Nilson	-
dc.contributor.advisor1Lattes	http://lattes.cnpq.br/0821186870496558	pt_BR
dc.creator.Lattes	http://lattes.cnpq.br/3900241191221474	pt_BR
dc.description.degreename	Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação)	pt_BR
dc.description.resumo	A desordem intrínseca pode ocorrer em partes de proteínas ou até mesmo na proteína inteira e se caracteriza pela ausência de uma estrutura tridimensional bem definida e alta flexibilidade em condições naturais e fisiológicas. As proteínas que apresentam esta característica parcial ou total são chamadas de proteínas intrinsecamente desestruturadas (IUPs) e na maioria das vezes estão relacionadas com funções de regulação celular. Nesse estudo, mais de 400 proteínas provenientes de diversos vírus associados a doenças em humanos foram caracterizadas quanto à quantidade de desordem na sequência polipeptídica, a sua localização, as funções, o processo biológico que elas fazem parte e predição de regiões de ligação. Os resultados mostraram que, de forma geral, a quantidade de desordem em si não é tão importante para determinada função, mas a localização e a flexibilidade que ela permite à proteína sim. Detectou-se que quanto maior a desordem proteica maior o número predito de regiões de ligação quando comparado a proteínas que possuem menor quantidade de desordem. Além disso, quase 50% delas possuem um nível muito baixo de desordem, sendo normalmente encontrada nas extremidades C e N terminal. Apenas 1% das proteínas possui 0% de desordem, mostrando, dessa forma uma alta frequência de IUPs em vírus associados a doenças em humanos.	pt_BR
dc.publisher.country	Brasil	pt_BR
dc.publisher.course	Biotecnologia	pt_BR
dc.sizeorduration	26	pt_BR
dc.subject.cnpq	CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::QUIMICA DE MACROMOLECULAS::PROTEINAS	pt_BR
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