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https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/24402
Registro completo de metadatos
Campo DC | Valor | Lengua/Idioma |
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dc.creator | Resende, Millena Almeida | - |
dc.date.accessioned | 2019-02-21T13:19:43Z | - |
dc.date.available | 2019-02-21T13:19:43Z | - |
dc.date.issued | 2018-12-17 | - |
dc.identifier.citation | RESENDE, Millena Almeida. Prospecção e caracterização de desordem intrínseca em proteínas de vírus associados a doenças humanas. 2018. 26 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biotecnologia) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2018. | pt_BR |
dc.identifier.uri | https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/24402 | - |
dc.language | por | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal de Uberlândia | pt_BR |
dc.rights | Acesso Aberto | pt_BR |
dc.subject | Bioinformática | pt_BR |
dc.subject | Predição | pt_BR |
dc.subject | Análise | pt_BR |
dc.title | Prospecção e caracterização de desordem intrínseca em proteínas de vírus associados a doenças humanas | pt_BR |
dc.type | Trabalho de Conclusão de Curso | pt_BR |
dc.contributor.advisor1 | Nicolau Junior, Nilson | - |
dc.contributor.advisor1Lattes | http://lattes.cnpq.br/0821186870496558 | pt_BR |
dc.creator.Lattes | http://lattes.cnpq.br/3900241191221474 | pt_BR |
dc.description.degreename | Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação) | pt_BR |
dc.description.resumo | A desordem intrínseca pode ocorrer em partes de proteínas ou até mesmo na proteína inteira e se caracteriza pela ausência de uma estrutura tridimensional bem definida e alta flexibilidade em condições naturais e fisiológicas. As proteínas que apresentam esta característica parcial ou total são chamadas de proteínas intrinsecamente desestruturadas (IUPs) e na maioria das vezes estão relacionadas com funções de regulação celular. Nesse estudo, mais de 400 proteínas provenientes de diversos vírus associados a doenças em humanos foram caracterizadas quanto à quantidade de desordem na sequência polipeptídica, a sua localização, as funções, o processo biológico que elas fazem parte e predição de regiões de ligação. Os resultados mostraram que, de forma geral, a quantidade de desordem em si não é tão importante para determinada função, mas a localização e a flexibilidade que ela permite à proteína sim. Detectou-se que quanto maior a desordem proteica maior o número predito de regiões de ligação quando comparado a proteínas que possuem menor quantidade de desordem. Além disso, quase 50% delas possuem um nível muito baixo de desordem, sendo normalmente encontrada nas extremidades C e N terminal. Apenas 1% das proteínas possui 0% de desordem, mostrando, dessa forma uma alta frequência de IUPs em vírus associados a doenças em humanos. | pt_BR |
dc.publisher.country | Brasil | pt_BR |
dc.publisher.course | Biotecnologia | pt_BR |
dc.sizeorduration | 26 | pt_BR |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICA::QUIMICA DE MACROMOLECULAS::PROTEINAS | pt_BR |
Aparece en las colecciones: | TCC - Biotecnologia (Uberlândia) |
Ficheros en este ítem:
Fichero | Descripción | Tamaño | Formato | |
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ProspecçãoCaracterizaçãoDesordem.pdf | 2.48 MB | Adobe PDF | ![]() Visualizar/Abrir |
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