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dc.creatorSouza, Dayane Lorena Naves de-
dc.date.accessioned2016-06-22T18:43:51Z-
dc.date.available2014-04-29-
dc.date.available2016-06-22T18:43:51Z-
dc.date.issued2011-07-26-
dc.identifier.citationSOUZA, Dayane Lorena Naves de. Caracterização bioquímica e funcional de uma nova metaloproteinase isolada da peçonha de Bothropoides pauloensis (bothrops pauloensis). 2011. 94 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2011.por
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15871-
dc.description.abstractChapter II: In the present study, a metalloproteinase named BpMPI was isolated from Bothropoides pauloensis snake venom and its biochemical, enzymatic and immunochemical characteristics were determined. BpMPI was purified in two chromatography steps on ion exchange resins CM-Sepharose Fast flow and Sephacryl S-300. This protease was homogeneous on SDS-PAGE and showed a single chain polypeptide of 23 kDa under reducing conditions. The primary structure of the enzyme showed high similarity with other SVMPs enzymes from snake venoms. BpMPI showed proteolytic activity upon azocasein and bovine fibrinogen and was inhibited by EDTA, 1,10 phenantroline and β-mercaptoethanol. Moreover, this enzyme showed stability at neutral and alkaline pH and it was inactivated at high temperatures. BpMPI was able to hidrolyse glandular and tecidual kallikrein substrates, but was unable to act upon factor Xa and plasmin substrates. The enzyme did not able to induce local hemorrhage in the dorsal region of mice even at high doses. Immunochemistry studies showed that BpMPI was high immunogenic and the antibodies anti-BpMP-I were very efficient to neutralize the hemorrhagic activity and systemic alterations induced by Bothropoides pauloensis snake venom.eng
dc.description.sponsorshipFundação de Amparo a Pesquisa do Estado de Minas Gerais-
dc.formatapplication/pdfpor
dc.languageporpor
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectBothropoides pauloensispor
dc.subjectMetaloproteasepor
dc.subjectNão hemorrágicapor
dc.subjectPeçonha de serpentespor
dc.subjectAnticorpospor
dc.subjectMetalloproteinaseeng
dc.subjectSnake venomeng
dc.subjectAntibodieseng
dc.subjectSerpente peçonhenta - Peçonhapor
dc.subjectBothropspor
dc.titleCaracterização bioquímica e funcional de uma nova metaloproteinase isolada da peçonha de Bothropoides pauloensis (bothrops pauloensis)por
dc.typeDissertaçãopor
dc.contributor.advisor1Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4720590E9por
dc.contributor.referee1Cardoso, Rone-
dc.contributor.referee1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4764938H3por
dc.contributor.referee2Sánchez, Eládio Oswaldo Flores-
dc.contributor.referee2Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4788648D3por
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4204621J3por
dc.description.degreenameMestre em Genética e Bioquímicapor
dc.description.resumoCapítulo II: No presente estudo, uma metaloproteinase denominada BpMPI foi isolada da peçonha da serpente Bothropoides pauloensis e suas características bioquímicas, enzimáticas e imunoquímicas foram determinadas. BpMPI foi purificada utilizando dois passos cromatográficos em resinas de troca iônica CM-Sepharose Fast Flow e Sephacryl S-300. Esta protease mostrou-se homogênea em SDS-PAGE apresentando uma única cadeia polipeptídica de 23 kDa sob condições redutoras. A estrutura primária da enzima mostrou alta similaridade com outras enzimas SVMPs de venenos de serpentes. BpMPI mostrou atividade proteolítica sobre azocaseina e fibrinogênio bovino e foi inibida por EDTA, 1,10 fenantrolina e β- mercaptoetanol. Além disso, esta enzima apresentou estabilidade em pH neutro ou alcalino e foi inativada em temperaturas elevadas. BpMPI também foi capaz de hidrolisar os substratos da calicreína glandular e tecidual, mas foi incapaz de hidrolisar os substratos do fator Xa e plasmina. A enzima não foi capaz de induzir hemorragia local na região dorsal de camundongos mesmo em altas doses. Estudos imunoquímicos demostraram que os anticorpos anti-BpMP-I foram eficientes em neutralizar a atividade hemorrágica e as alterações sistêmicas induzidas pela peçonha de Bothropoides pauloensis.por
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-graduação em Genética e Bioquímicapor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICApor
dc.publisher.departmentCiências Biológicaspor
dc.publisher.initialsUFUpor
Appears in Collections:DISSERTAÇÃO - Genética e Bioquímica

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