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dc.creatorMorais, Nadia Cristina Gomes de-
dc.date.accessioned2016-06-22T18:43:46Z-
dc.date.available2011-12-23-
dc.date.available2016-06-22T18:43:46Z-
dc.date.issued2011-07-26-
dc.identifier.citationMORAIS, Nadia Cristina Gomes de. Moojenina: Nova enzima coagulante isolada da peçonha de Bothrops moojeni - Purificação e Caracterização. 2011. 57 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2011.por
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15850-
dc.description.abstractCHAPTER 2: A fibrinogenolytic metalloproteinase from Bothrops moojeni venom, named Moojenin, was purified by a combination of ion-exchange chromatography on DEAE-Sephacel and gel filtration on Sephacryl S-300. SDS-PAGE analysis indicated that Moojenin consists of a single polypeptide chain and had a molecular mass of about 45 kDa, under reducing conditions and 30 kDa, under non-reducing conditions. The N-terminal sequence of Moojenin was determined to be LGPDIVSPPVCGNELLEV and it showed identity with many other snake venom metalloproteinases. The enzyme cleaves the Aα-chain of fibrinogen first, followed by the Bβ-chain, and shows no effects on the γ-chain. Moojenin showed coagulant activity on bovine plasma about 3.1 fold lower than crude venom. The fibrinogenolytic activity of Moojenin was abolished by preincubation with EDTA, 1,10-phenanthroline and β-mercaptoethanol, which also inhibited the coagulant activity. The coagulant activity was also inhibited by benzamidine and leupeptin. Moojenin showed maximum activity from 30 to 40 °C and the optimal pH was 4. Its activity was completely lost at temperatures above 50 °C. Moojenin caused relevant morphological alterations in liver and muscle, but it did not cause histological alterations in the lung, kidney and heart of mice. Moojenin rendered the blood uncoagulable when it was intraperitoneally administered to mice. Moojenin may be of medical interest because its anticoagulant activity can be explored for the prevention and treatment of a wide range of thrombotic disorders.eng
dc.description.sponsorshipUniversidade Federal de Uberlândia-
dc.formatapplication/pdfpor
dc.languageporpor
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectBothrops moojenipor
dc.subjectSnake venomeng
dc.subjectMetalloproteinaseeng
dc.subjectCobra venenosa Venenopor
dc.subjectBothropspor
dc.subjectEnzimas proteolíticaspor
dc.subjectJararaca (Cobra) Venenopor
dc.titleMoojenina: Nova enzima coagulante isolada da peçonha de Bothrops moojeni - Purificação e Caracterizaçãopor
dc.typeDissertaçãopor
dc.contributor.advisor1Oliveira, Fábio de-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4799971D5por
dc.contributor.referee1Costa, Júnia de Oliveira-
dc.contributor.referee1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4701853T9por
dc.contributor.referee2Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues-
dc.contributor.referee2Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4720590E9por
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4236876J1por
dc.description.degreenameMestre em Genética e Bioquímicapor
dc.description.resumoCAPITULO 2: Uma metaloprotease fibrinogenolítica da peçonha da serpente Bothrops moojeni denominada Moojenina, foi purificada por uma combinação de cromatografias, sendo uma de troca iônica em DEAE-Sephacel e outra de gel filtração em Sephacryl S-300. A análise em SDS-PAGE indicou que Moojenina consiste em uma única cadeia polipeptídica e possui massa molecular de aproximadamente 45 kDa, sob condições redutoras e 30 kDa, sob condições não-redutoras. A sequência N-terminal de Moojenina foi determinada por LGPDIVSPPVCGNELLEV e mostrou homologia com muitas outras metaloproteases de peçonha de serpentes. A enzima cliva primeiro a cadeia Aα do fibrinogênio bovino, seguido pela cadeia Bβ, e não mostra efeitos sobre a cadeia γ. A Moojenina apresentou atividade coagulante sobre plasma bovino cerca de 3,1 vezes menor que a peçonha bruta. A atividade de fibrinogenolítica da Moojenina foi inibida pela pré-incubação com EDTA, 1,10-fenantrolina e β-mercaptoetanol, que também inibe a atividade coagulante. A atividade coagulante também foi inibida por benzamidina e leupeptina. A Moojenina mostrou atividade máxima entre 30-40°C e o pH ótimo foi de 4. Sua atividade foi completamente perdida em temperaturas superiores a 50°C. A Moojenina causou relevantes alterações morfológicas no fígado e no músculo, mas não causou alterações histológicas no rim, pulmão e coração de ratos. Essa metaloprotease causou incoagulabilidade sanguínea quando foi administrada em camundongos por via intraperitoneal. A Moojenina pode ser de grande interesse médico, pois a sua atividade anticoagulante pode ser explorado para a prevenção e tratamento de uma ampla gama de distúrbios trombóticos.por
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-graduação em Genética e Bioquímicapor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICApor
dc.publisher.departmentCiências Biológicaspor
dc.publisher.initialsUFUpor
dc.orcid.putcode81763003-
Appears in Collections:DISSERTAÇÃO - Genética e Bioquímica

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