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dc.creatorCosta, Fábio Lucas Silva-
dc.date.accessioned2016-06-22T18:43:40Z-
dc.date.available2009-03-12-
dc.date.available2016-06-22T18:43:40Z-
dc.date.issued2008-02-28-
dc.identifier.citationCOSTA, Fábio Lucas Silva. Caracterização bioquímica e funcional de uma nova Thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensis. 2008. 88 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2008.por
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15800-
dc.description.abstractSerine proteinases isolated from snake venom have an important role in the formation and dissolution of clots. These toxins primarily, the thrombin-like enzymes affect the hemostatic system resulting in blood incoagulation. At present study, a thrombin-like enzyme named Tl-Bp was isolated from Bothrops pauloensis snake venom and its biochemical, enzymatic and pharmacological characteristics were determined. Tl-Bp is a glycoprotein that contain both carbohydrates N-linked and sialic acid in its structure, has Mr. = 34,000 at reducing conditions and pI ~ 6.4. The N-terminal sequence of the enzyme (VIGGDECDINEHPFL) showed high similarity when compared with other thrombin-like enzymes isolated from snake venoms. Tl-Bp showed high clotting activity upon bovine and human plasma and was inhibited by PMSF, benzamidine and leupeptin. Moreover, showed stability when examined at different temperatures (-70°C to 37°C), pHs (3 to 9) and presence of divalent metal ions (Ca2+, Mg2+, Zn2+ and Mn2+). Tl-Bp showed high catalytic activity upon natural substrates such as fibrinogen and synthetic, such as TAME, S-2238 and S-2288, moreover, showed kallikrein-like activity, but was unable to act upon S-2765 and plasmin substrate. The enzyme did not induce hemorrhage, myotoxicity, edema and platelet aggregation as well as proteolytic activity upon casein. Take together, our data show that Tl-Bp is a new thrombin-like enzyme isoform isolated from Bothrops pauloensis snake venom.eng
dc.description.sponsorshipUniversidade Federal de Uberlândia-
dc.formatapplication/pdfpor
dc.languageporpor
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectBothrops pauloensispor
dc.subjectPeçonhas de serpentespor
dc.subjectCoagulaçãopor
dc.subjectAtividade proteolíticapor
dc.subjectEnzimas thrombin-likepor
dc.subjectSnake venomeng
dc.subjectBlood coagulationeng
dc.subjectProteolytic enzymeseng
dc.subjectThrombin-like enzymeseng
dc.subjectSerpente peçonhenta - Peçonhapor
dc.subjectBothropspor
dc.titleCaracterização bioquímica e funcional de uma nova Thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensispor
dc.typeDissertaçãopor
dc.contributor.advisor-co1Brandeburgo, Maria Inês Homsi-
dc.contributor.advisor-co1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4790922T9por
dc.contributor.advisor1Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues-
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4720590E9por
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4732066Y6por
dc.description.degreenameMestre em Genética e Bioquímicapor
dc.description.resumoSerinoproteases isoladas de peçonhas ofídicas têm um importante papel na formação e dissolução de coágulos. Essas toxinas principalmente, as enzimas thrombinlike afetam o sistema hemostático resultando em incoagulabilidade sanguínea. No presente estudo, uma enzima thrombin-like nomeada Tl-Bp foi isolada de Bothrops pauloensis e características bioquímicas, enzimáticas e farmacológicas foram determinadas. Tl-Bp é uma glicoproteína que contém ambos, carboidratos N-ligados e ácido siálico na estrutura, possui PM = 34 kDa sob condições redutoras e pI ~ 6,4. A seqüência N-terminal da enzima (VIGGDECDINEHPFL) mostrou alta similaridade quando comparada com outras toxinas thrombin-like isoladas de peçonhas ofídicas. Tl-Bp mostrou alta atividade coagulante sobre os plasmas bovino e humano e foi inibida por PMSF, benzamidina e leupeptina. Além disso, mostrou estabilidade quando examinadas em diferentes temperaturas (- 70°C a 37°C), pHs (3 a 9) e presença de íons metálicos divalentes (Ca2+, Mg2+, Zn2+ e Mn2+). Tl-Bp mostrou alta atividade catalítica sobre substratos naturais como o fibrinogênio e sintético, tais como o TAME, S-2238 e S-2288, além disso, mostrou atividade calicreína-like, mas foi incapaz de atuar sobre o S-2765 e substrato da plasmina. A enzima não demonstrou atividade hemorrágica, miotóxica, indução de edema e agregação plaquetária, assim como atividade proteolítica sobre a caseína. Analisados juntos, nossos resultados mostram que Tl-Bp é uma nova isoforma de enzima thrombin-like isolada da peçonha de Bothrops pauloensis.por
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-graduação em Genética e Bioquímicapor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICApor
dc.publisher.departmentCiências Biológicaspor
dc.publisher.initialsUFUpor
Appears in Collections:DISSERTAÇÃO - Genética e Bioquímica

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