Publicação: Imobilização da lipase de Pichia pastoris em óxido de grafeno: Uma abordagem integrada a hidrólise enzimática com separação simultânea empregando biorreator de membrana
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CNPQ::ENGENHARIAS::ENGENHARIA QUIMICA::PROCESSOS INDUSTRIAIS DE ENGENHARIA QUIMICA
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Orientador
Coorientador
Vieira, Rafael Bruno
Resumo
A tecnologia enzimática tem experimentado um notável avanço no campo da bioquímica,
evidenciando as enzimas como catalisadores biológicos altamente eficientes para
impulsionar reações bioquímicas. Paralelamente, a tecnologia de separação por
membranas tem suscitado considerável interesse, em virtude de suas vantagens frente aos
métodos de separação tradicionais. Operações de separação do bioproduto concomitante
a operação de hidrólise enzimática se torna interessante para a escala industrial tanto em
ganhos de produtividade como no custo final do produto. O estudo propõe o uso do Óxido
de grafeno como suporte para imobilização da lipase de Pichia pastoris, empregando o
biocatalisador imobilizado e livre, integrado à investigação da produção de membranas
de acetato de celulose aplicada na hidrólise enzimática com separação simultânea do óleo
de soja residual. Foram identificados o melhor carregamento enzimático, temperatura e
pH ótimos e tempo de imobilização, também, a estabilidade térmica e os parâmetros de
Cinética e Termodinâmica de desativação foram definidos para a enzima livre e
imobilizada. O complexo ainda foi caracterizado por Microscopia Eletrônica de
Varredura (MEV) e Espectroscopia de absorção da região do infravermelho com
transformada de Fourier (FTIR). As membranas foram fabricadas em diferentes tempos
de pré-evaporação e espessura e sua morfologia analisada por MEV e a molhabilidade
através do Ângulo de contato. Os resultados revelam a melhor membrana de acetato de
celulose produzida em 30 seg e 1 mm de espessura, resultando em 55,58% ± 2,78 de
ácidos graxos livres (AGL) na hidrólise enzimática em biorreator de membrana e 100%
de rejeição do óleo na membrana, utilizando a lipase em forma livre, em 4h. Por fim,
empregando o biocatalisador imobilizado, o processo com separação simultânea resultou
em 35,67% ± 1,02 de AGL e 0,82% ± 0,05 no permeado, também com 100% de rejeição
do óleo na membrana. Os produtos foram avaliados por FTIR e os triglicerídeos,
diglicerídeos e monoglicerídeos quantificados através de Cromatografia líquida de alta
performance (HPLC). Pós 5 ciclos, a atividade de hidrólise da lipase imobilizada
permaneceu em 75,62% ± 5,14. O estudo amplia o entendimento sobre a imobilização de
enzimas, enfatizando a viabilidade do óxido de grafeno como suporte e a eficiência da
separação por membrana simultânea da hidrólise enzimática, beneficiando-se de
eficiência e economia.
Abstract
Enzyme technology has experienced notable advancement in the field of biochemistry,
highlighting enzymes as highly efficient biological catalysts to drive chemical reactions.
At the same time, membrane separation technology has aroused considerable interest, due
to its advantages over traditional separation methods. The study proposes the use of
graphene oxide as a support for the immobilization of lipase from Pichia pastoris, using
the immobilized and free biocatalyst, integrated into the investigation of the production
of cellulose acetate membranes applied in enzymatic hydrolysis with simultaneous
separation of residual soybean oil. The best enzyme loading, optimum temperature and
pH and immobilization time were defined, as well as thermal stability and d eactivation
Kinetic and Thermodynamic parameters were defined for the free and immobilized
enzyme. The complex was further characterized by Scanning Electron Microscopy
(SEM) and Infrared Absorption Spectroscopy (FTIR). The membranes were
manufactured at different pre-evaporation times and thicknesses and their morphology
was analyzed by SEM and wettability through the contact angle. The results reveal the
best cellulose acetate membrane produced in 30 sec and 1 mm thick, resulting in 55.58%
± 2.78 free fatty acids (FFA) in enzymatic hydrolysis in a membrane bioreactor and 100%
rejection of oil in the membrane, using lipase in free form, in 4h. Finally, using the
immobilized biocatalyst, the process with simultaneous separation resulted in 35.67% ±
1.02 of FFA and 0.82% ± 0.05 in the permeate, also with 100% oil rejection in the
membrane. The products were evaluated by FTIR and triglycerides, diglycerides and
monoglycerides were quantified using High Performance Liquid Chromatography
(HPLC). After 5 cycles, the hydrolysis activity of the immobilized lipase remained at
75.62% ± 5.14. The study expands the understanding of enzyme immobilization,
emphasizing the viability of graphene oxide as a support and the efficiency of
simultaneous membrane separation of enzymatic hydrolysis, benefiting from efficiency
and economy.
Palavras-chave
Imobilização, Immobilization, Enzima, Enzyme, Óxido de grafeno, Graphene oxide, Membrana de acetato de celulose, Cellulose acetate membrane, Biorreator com membrana, Membrane bioreactor, Engenharia química, Chemical engineering
Citação
PACHECO, Bruna Jeanne Soares. Imobilização da lipase de Pichia pastoris em óxido de grafeno: Uma abordagem integrada a hidrólise enzimática com separação simultânea empregando biorreator de membrana. 2025. 92 f. Tese (Doutorado em Engenharia Química) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2025. DOI http://doi.org/10.14393/ufu.te.2024.783.
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