Publicação: A utilização de lipases imobilizadas em reações de esterificação em meio não aquoso
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Este trabalho foi desenvolvido com o objetivo de analisar a performance de duas lipases, Lipozyme e Novozym 435, em reações de esterificação em meio não aquoso. O objeto do estudo foi a síntese enzimática do oleato de n-butila. Os ensaios foram conduzidos em um reator de pervaporação, onde removeu-se seletivamente a água formada durante a reação, através de uma membrana não porosa de acetato de celulose. Deste modo, deslocou-se o equilíbrio da reação, aumentando a formação de produtos. As conversões foram determinadas pelo método do acetato cúprico. A esterificação do ácido oleico com o n-butanol foi realizada em diferentes condições de temperatura, viscosidade do meio e proporção entre os reagentes. Na reação catalisada pela Lipozyme, a atividade enzimática variou inversamente com a temperatura, sendo máxima a 30°C e mínima a 60°C. A diminuição da viscosidade do meio através da introdução de um solvente, o isoctano, provocou um grande aumento na conversão. Incrementos na dosagem de enzima não exerceram influência sobre a produtividade da reação. A utilização de um excesso de n-butanol resultou em um aumento na conversão. Este aumento foi causado pela diminuição da viscosidade do meio, e não pelo deslocamento do equilíbrio da reação. Na reação catalisada pela Novozym 435, a atividade enzimática foi praticamente a mesma no intervalo entre 30°C e 60°C. A conversão mostrou ser diretamente proporcional à quantidade de enzima aplicada ao meio, até o limite de 10% (m/m) do total de ácido oleico. A produtividade da reação não se alterou perante variações na viscosidade do meio e na proporção entre os reagentes
Abstract
The purpose of this work was to study the performance of two lipases, Lipozyme and Novozym 435, in lipase-catalyzed esterifications in nonaqueous medium. The focus of this study was the enzimatic synthesis of n-butyl oleate. A pervaporation reactor was set up to carry out the reactions. Pervaporation selectively removes water from the reaction mixture using a nonporous polymeric membrane, cellulose acetate. Conversions were determined by the cupric acetate method. In the synthesis of n-butyl oleate catalized by Lipozyme, the lipase activity decreased with an increase in the reaction temperature.
Maximum activity was achieved at 30°C. At 60°C the activity was minimal. The decrease in reaction mixture viscosity by addition of a solvent caused a great increase in conversion. On the other hand, increments on the amount of enzime used in the reaction mixture did not affect the formation of products. In the synthesis of n-butyl oleare using Novozym 435, the enzimatic activity was the same in the range between 30°C-60°C. The conversion was directly proportional to the amount of enzyme until the limit of 10% (m/m) on oleic acid. Changes on the viscosity and amount of butanol did not affect the reaction productivity
Palavras-chave
Lipases, Esterificação, Pervaporação, Atividade enzimática, Esterification, Pervaporation, Enzimatic activity
Citação
LEITE, Marcelo Teixeira. A utilização de lipases imobilizadas em reações de esterificação em meio não aquoso. 1999. 59 f. Dissertação (Mestrado em Engenharia Química) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2020. DOI http://doi.org/10.14393/ufu.di.1999.12
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