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Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni

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dc.contributor.advisor1Oliveira, Fábio de
dc.contributor.advisor1Latteshttp://lattes.cnpq.br/9653360085091331pt_BR
dc.contributor.referee1Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues
dc.contributor.referee2Costa, Júnia Oliveira
dc.creatorBernardes, Carolina Petri
dc.creator.Latteshttp://lattes.cnpq.br/6130722953933830pt_BR
dc.date.accessioned2019-05-10T17:42:11Z
dc.date.available2019-05-10T17:42:11Z
dc.date.issued2007-02-14
dc.description.degreenameTrabalho de Conclusão de Curso (Graduação)pt_BR
dc.description.resumoUma protease, denominada Bthα, foi purificada da peçonha da serpente Bothrops moojeni utilizando as colunas de cromatografia DEAE Sephacel, Sephadex G-75 e Heparinagarose. A enzima foi purificada como demonstrado pelo perfil de migração na SDS-PAGE, corando com coomassie blue, e possui uma massa molecular aproximadamente de 24,5 kDa. A estrutura primária da Bthα apresenta significante similaridade com outras metaloproteases isoladas de peçonhas de serpentes. A enzima hidrolisa primeiramente a cadeira Aα do fibrinogênio, seguida pela cadeira Bβ, e não apresenta efeito sobre a cadeia γ. A enzima hidrolisa apenas a cadeia β da fibrina, deixando a cadeira α e o dímero γ aparentemente, inalterados. A enzima Bthα não apresentou atividade fosfolipásica A2, hemorrágica e coagulante. Semelhante a outras enzimas de peçonha de serpente, a enzima Bthα é estável na faixa de pHs entre 4 a 10, e resistente à temperaturas até 70°C por 15 minutos. O efeito de inibidores como o EDTA sobre a atividade fibrino(geno)lítica sugere que a Bthα é uma metaloprotease, e a inibição por β-mercamptoetanol revela a importância das pontes dissulfeto para a estrutura e sua estabilidade. Aprotinina e benzamidina, inibidores específicos de serino protease, não apresentaram efeitos sobre a atividade enzimática da Bthα. Desde que a enzima Bthα foi descoberta como desfibrinogenante, quando administrada intraperitonealmente em camundongos, é esperado que a ela se torne de interesse médico como agente terapêutico, auxiliando no tratamento e prevenção de trombose arterial.pt_BR
dc.identifier.citationBERNARDES, Carolina Petri. Isolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojeni. 28 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Ciências Biológicas) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2007.pt_BR
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/25127
dc.languageporpt_BR
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapt_BR
dc.publisher.countryBrasilpt_BR
dc.publisher.courseCiências Biológicaspt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.sizeorduration28pt_BR
dc.subjectPeçonha de serpentept_BR
dc.subjectBothrops moojenipt_BR
dc.subjectMetaloproteasept_BR
dc.subjectFibrinogenasept_BR
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApt_BR
dc.titleIsolamento, caracterização e estrutura primária de uma nova metaloprotease presente na peçonha da serpente Bothrops moojenipt_BR
dc.typeTrabalho de Conclusão de Cursopt_BR
dspace.entity.typePublication

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