Publicação: Caracterização bioquímica parcial dos componentes presentes na peçonha bruta da formiga Odontomachus chelifer
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CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS
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Resumo
As formigas são insetos da família Formicidae que apresenta um grupo taxonômico
muito diversificado, representado por 20 subfamílias, dentre as quais 16 apresentam
ferrão e são classificadas como peçonhentas. Suas peçonhas desempenham importantes
funções dentre as quais a defesa contra predadores, a captura de presas e a comunicação
social; são compostas por uma mistura de carboidratos, ácido fórmico, aminas bioativas,
aminoácidos livres, alcaloides, proteínas e peptídeos. Aproximadamente 70% do peso
seco das peçonhas de formigas correspondem a peptídeos e esses apresentam massas
moleculares variando entre 1,4 a 7 kDa. As proteínas podem apresentar massa
molecular variando entre 10 e 50 kDa e estão entre os alérgenos dessas peçonhas; dentre
essas proteínas, podem-se destacar fosfolipases, hialuronidases, e serinoproteases. De
forma geral, os componentes presentes nas peçonhas das formigas podem ser nocivos
para o organismo humano, mas estudos científicos têm demonstrado que compostos
isolados podem apresentar várias propriedades farmacológicas, dentre elas ação
antitumoral, hemolítica, antimicrobiana, anti-inflamatória, anestésica, neuroativas, e
anticonvulsivantes. Este trabalho propôs um estudo bioquímico, enzimático e funcional
da peçonha bruta e O. chelifer. Dentre as inúmeras espécies de formiga do gênero
Odontomachus, a espécie O. chelifer é uma promissora candidata para pesquisas
científicas devido a sua peçonha ser pouco estudada e haver pouca ou quase nenhuma
informação desta espécie na literatura. A análise eletroforética (SDS-PAGE) da peçonha
bruta de O. chelifer mostrou um perfil proteico com vários componentes cujas massas
molares variaram de 14 a 97 kDa, quando analisadas em condições redutoras, com
marcação mais intensa para bandas na faixa de 97, 50, 40, 25 kDa e abaixo de 14,4 kDa.
Não houve resultado positivo para o teste da atividade fosfolipásica A 2 , a hipótese para
tal resultado é a de que a espécie O. chelifer não apresente enzimas da classe fosfolipase
A 2 em sua peçonha. A avaliação da atividade coagulante mostrou que a peçonha bruta
de O. chelifer não foi capaz de coagular o plasma bovino citratado, diferentemente do
controle positivo, a peçonha de B. pauloensis, que coagulou o plasma em 18,2
segundos. Em suma, foi possível identificar toxinas em uma ampla faixa de massas
molares, sendo necessário, entretanto, novos estudos para identificar componentes com
ações enzimáticas e biológicas na peçonha bruta da formiga O. chelifer.
Abstract
Ants are insects of the Formicidae family presenting a widely diversified taxonomic
group represented by 20 families among which 16 are provided with stingers and thus
classified as venomous. The major function of these 16 subfamilies venom is multifold,
there being highlighted self-defense against predators, capture of preys and social
communication; the venom comprises a mixture of carbohydrates, formic acid,
bioactive amines, free amino acids, alkaloids, proteins and peptides. Approximately
70% of the dry weight of an ant venom is peptides and these have molecular mass
varying between 1.4 and 7 kDa and are among the allergens of the venom; among the
proteins there can be highlighted phospholipases, hyaluronidases and serinoproteases.
On the whole, the compounds present in the venom of an ant can be harmful to the
human body. However, scientific studies have shown that isolated compounds can point
to a variety of pharmacological properties among which those of antitumorous action,
hemolytic, antimicrobial, anti-inflammatory, anaesthetic, neuroactive and
anticonvulsive. This work has proposed a biochemical, enzymatic and functional study
of the gross venom of O. chelifer. Among the innumerable species of ant of the
Odontomachus genus, the species O. chelifer is a promising choice for scientific
researches owing to its venom having scarcely been studied and there being little or no
information on this species in the literature. The electrophoretic analysis (SDS-PAGE)
of the gross venom of the O. chelifer showed a proteic profile with a large number of
compounds whose molar masses varied from 14 to 97 kDa when analysed under
reducing conditions, with a more intense marking for bands around 97, 50, 40, 25 kDa
and under 14.4 kDa. There was no positive result for the phospholipase A2 active test,
the assumption for that being the fact that the species O. chelifer does not present
enzymes of the phospholipase A2 class in its venom. The assessment of the regulating
activity showed the gross venom of O. chelifer not capable of coagulating the citrated
bovine plasma, different from the positive control, the B. Pauloensis venom, which
coagulated the plasma in 18.2 seconds. In short, it was possible to identify toxins over a
wide range of molar masses, there being necessary, however, new studies in order to
identify compounds with enzymatic and biological actions in the gross venom of the O.
chelifer ant.
Palavras-chave
Odontomachus chelifer, Odontomachus chelifer, Peçonha bruta, Gross venom, Caracterização bioquímica, Biochemical, Enzimática, Enzymatic and functional characterization, Funcional
Citação
DAMORIN, Tulio Morato. Caracterização bioquímica parcial dos componentes presentes na peçonha bruta da formiga Odontomachus chelifer. 2019. 32 f. Trabalho de Conclusão de Curso (Graduação em Biotecnologia) – Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2022.