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Utilize este link para identificar ou citar este item: http://hdl.handle.net/123456789/3247

Título: Hidrólise de sacarose por invertase imobilizada em duolite A-568 por adsorção e ligação cruzada
Autor(es): Cabral, Bruna Vieira
Orientador(es): Ribeiro, Eloizio Julio
Palavras-chave: Engenharia Química
Invertase
Hidrólise de sacarose
Açúcar invertido
Imobilização
Duolite A-568
Reator de leito fixo
Sacarose
Hidrólise
Sucrose hydrolysis
Invert sugar
Immobilization
Fixed bed reactor
Data de publicação: 26-Jul-2012
Citação: CABRAL, Bruna Vieira. Hidrólise de sacarose por invertase imobilizada em duolite A-568 por adsorção e ligação cruzada. 2012. 143 f. Dissertação (Mestrado)-Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2012.
Resumo: Neste trabalho estudou-se a hidrólise de sacarose por invertase de Saccharomyces cerevisiae imobilizada por adsorção iônica em resina de troca iônica Doulite A-568 seguida pelo processo de ligação cruzada com uso de glutaraldeído. Esta combinação de processos de imobilização levou a um aumento da atividade e estabilidade da enzima invertase. O intervalo de estabilidade da invertase imobilizada em relação ao pH foi entre 3 e 6, em tampão acetato 10-1M. Foi verificada uma forte dependência da estabilidade do biocatalisador imobilizada em relação à temperatura. A estabilidade térmica da enzima foi estudada na faixa de 51 a 63±1ºC. O modelo de desativação térmica de primeira ordem descreveu de forma significativa a cinética de desativação térmica da enzima imobilizada em todas as temperaturas estudadas.O valor da energia de ativação de desativação térmica de invertase de Saccharomyces cerevisiae imobilizada foi 373,73 kJ/mol ou 89,32 kcal/mol, utilizando uma concentração inicial de sacarose de 50 g/L em solução tampão acetato pH 4,9, com tempo de meia vida igual a 8,08 horas para a temperatura de 51±1°C. Ao otimizar o processo de ligação cruzada através de um Planejamento Composto Central (PCC), a concentração de glutaraldeído e tempo de reticulação que maximizaram a atividade enzimática, foram respectivamente, 0,6 g/L e 6 horas. A temperatura e pH em que a invertase imobilizada em Duolite A-568 seguida pelo processo de ligação cruzada apresentou maior atividade foram respectivamente, 50°C e pH tampão acetato 4, valores obtidos através de um novo PCC. O biocatalisador imobilizado manteve sua atividade após 60 dias de armazenamento, em tampão acetato 10-1M pH 4,9 a 4 ± 2°C, indicando a manutenção da estabilidade na estocagem. A influência da concentração de sacarose, do tempo de residência e da temperatura na conversão da sacarose em reator de leito fixo, operando em regime contínuo, com escoamento ascendente foi estudada empregando um Planejamento Composto Central (PCC). A melhor condição para conversão de sacarose foi: concentração de sacarose igual a 700 g/L, tempo de residência de 95,3 minutos e temperatura de 38±1°C atingindo a conversão de 98,7%. A enzima imobilizada, manteve sua atividade durante 73,58 horas de operação em reator de leito fixo, com vazão de alimentação de solução de sacarose de 700 g/L, tempo de residência de 95,3 min e temperatura de 38±1°C. ______________________________________________________________________________ ABSTRACT
In this work was studied the sucrose’s hydrolysis by invertase of Saccharomyces cerevisiae immobilized by adsorption and cross-linking with glutaraldehyde, using as carrier the ion exchange resin Duolite A568. This combination of immobilization procedures has led to an increase of activity and stability of the invertase.The influence of pH on the stability of invertase with the cross-linking process was studied for the range of 3 to 7, and the biocatalyst was stable in the range of 3 to 6. The thermal stability of enzyme was studied in the range of 51 to 63ºC. The thermal deactivation model of first order described significantly the kinetics of thermal deactivation from immobilized enzyme at all temperatures studied. The activation energy of thermal deactivation process from invertase immobilized was 373.73 kJ/mol or 89.32 kcal/mol with times of half life from 8.08 hours in 51± 1ºC. The optimization of cross-linking process was studied by a Central Composite Design (CCD), where the glutaraldehyde concentration and time of cross-linking processes that maximized the enzyme activity were respectively 0.6 g/L and 6 hours. The temperature and pH of maximum activity for the immobilized enzyme were respectively 50 ± 1ºC and 4. It was studied by a Central Composite Design (CCD).The immobilized enzyme kept its activity after 60 days of storage, in acetate buffer pH 4.9 in 4 ± 2°C. The influence of sucrose concentration, residence time and temperature in the sucrose’s conversion in fixed bed reactor, operating in continuous duty, with upflow was studied by a Central Composite Design (CCD). The best condition for the sucrose’s conversion was: 700 g/L of sucrose concentration, 95.3 min of residence time and temperature equal to 38 ± 1ºC, reaching a conversion of 98.7%. The immobilized enzyme kept its activity during 73.58 hours by operation in fixed bed reactor, 700 g/L of sucrose concentration, 95.3 min of residence time and 38  1ºC.
Descrição: Dissertação (mestrado)-Universidade Federal de Uberlândia, Faculdade de Engenharia Química, Programa de pós-graduação em Engenharia Química, 2012.
Aparece na Coleção:FEQ - Teses e dissertações

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