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metadata.dc.type: Tese
metadata.dc.rights: Acesso Aberto
Title: Caracterização bioquímica e funcional de uma nova L-aminoácido oxidase isolada da peçonha da serpente Bothrops pirajai
metadata.dc.creator: Izidoro, Luiz Fernando Moreira
metadata.dc.contributor.advisor1: Ávila, Veridiana de Melo Rodrigues
metadata.dc.description.resumo: Neste trabalho nós descrevemos o isolamento de uma nova L-aminoácido oxidase (LAAO) referida como BpirLAAO-I, do veneno da serpente Bothrops pirajai, a qual foi altamente purificada usando uma combinação de passos cromatográficos, como a exclusão molecular, afinidade e interação hidrofóbica. BpirLAAO-I é uma glicoproteína ácida homodimérica (massa molecular aproximado de 130.000 Da e ponto isoelétrico de 4,9), com alta especificidade por aminoácidos hidrofóbicos/aromáticos, cuja desglicosilação não altera sua atividade enzimática. A seqüência N-terminal dos primeiros 49 resíduos de aminoácidos da LAAO apresentou alta similaridade entre a seqüência de outras LAAOs: Bothrops spp, Crotalus spp, Calloselasma rhosdostoma, Agkistrondon app, Trimeresurus spp, Pseudechis australis, Oxyuramus scutellatus and Notechis scutatus. BpirLAAO-I induziu agregação plaquetária tempo dependente, edema em pata de camundongo, atividade citotóxica contra Escherichia. Coli, Pseudomonas aeruginosa, Leishmania sp e células tumorais e também típica fragmentação em DNA de fago (M13mp18). Agregação plaquetária e atividades leishmanicida e antitumoral foram reduzidas na presença de catalase. BpirLAAO-I é uma proteína multifuncional com promissoras aplicações biotecnológica e medica.
Abstract: In this work we describe the isolation of a new L-amino acid oxidase (LAAO) referred to as BpirLAAO-I from Bothrops pirajai snake venom, which was highly purified using a combination of molecular exclusion, affinity and hydrophobic chromatography steps. BpirLAAO-I is a homodimeric acidic glycoprotein (approximate Mr and pI of 130,000 and 4.9, respectively), that displays a high specificity towards hydrophobic/aromatic amino acid residues while deglycosylation does not alter its enzymatic activity. The N-terminal LAAO sequence of its first 49 amino acids presented a similarity and other LAAOs from: Bothrops spp, Crotalus spp, Calloselasma rhosostoma, Agkistrodon spp, Trimeresurus spp, Pseudechis australis, Oxyuranus scutellatus, and Notechis scutatus. BpirLAAO-I induces time-dependent platelet aggregation, mouse paw edema, cytotoxic activity against Escherichia coli, Pseudomonas aeruginosa, Leishmania sp and tumor cells, and also a typical fago (M13mp18) DNA fragmentation. Platelet aggregation, leishmanicidal and antitumoral activities were reduced by catalase. Thus, BpirLAAO-I is a multifunctional protein with promising biotechnological and medical applications.
Keywords: Efeitos citotóxico e bactericida
L-aminoácido oxidase
Agregação plaquetária
Veneno de serpente
Análise estrutural
Bactericidal and cytotoxic effects
Bothrops pirajai
L-amino acid oxidase
Platelet aggregation
Snake venom
Structural analysis
Cobra venenosa - Veneno
Bothrops
metadata.dc.subject.cnpq: CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::GENETICA
metadata.dc.language: por
metadata.dc.publisher.country: BR
Publisher: Universidade Federal de Uberlândia
metadata.dc.publisher.initials: UFU
metadata.dc.publisher.department: Ciências Biológicas
metadata.dc.publisher.program: Programa de Pós-graduação em Genética e Bioquímica
Citation: IZIDORO, Luiz Fernando Moreira. Caracterização bioquímica e funcional de uma nova L-aminoácido oxidase isolada da peçonha da serpente Bothrops pirajai. 2007. 74 f. Tese (Doutorado em Ciências Biológicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2007.
URI: https://repositorio.ufu.br/handle/123456789/15770
Issue Date: 28-Feb-2007
Appears in Collections:TESE - Genética e Bioquímica

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