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dc.creatorSilva, Thalita Kristhina Alves
dc.date.accessioned2016-06-22T18:31:52Z-
dc.date.available2015-02-10
dc.date.available2016-06-22T18:31:52Z-
dc.date.issued2014-02-28
dc.identifier.citationSILVA, Thalita Kristhina Alves. BmooMPα-III : uma metaloprotease purificada da peçonha da serpente Bothrops moojeni. 2014. 292 f. Dissertação (Mestrado em Ciências Biomédicas) - Universidade Federal de Uberlândia, Uberlândia, 2014.por
dc.identifier.urihttps://repositorio.ufu.br/handle/123456789/12402-
dc.description.abstractProteolytic enzymes from bothrops venom are responsible for the majority of local and systemic effects observed during the envenomation. In this work we describe the purification and characterization of a novel metalloproteinase from Bothrops moojeni snake venom. The enzyme, denoted BmooMPα-III, was purified by a combination of ion exchange (DEAE Sephacel), molecular exclusion (Shepadex G-75) and affinity (HiTrap Chelating HP) chromatographies. BmooMPα-III enzyme represents about 0.75% of the crude venom and shows a single band with an apparent molecular mass of 26 kDa when analyzed by SDS-PAGE, under reducing conditions. BmooMPα-III cleaves first the Aα chain, then βγ, but does not hydrolyzes the γ chain of bovine fibrinogen. Inhibition of fibrinogenolytic activity by metal ion chelating agent such as EDTA allow classifies BmooMPα-III as a metalloprotease. The enzyme was inhibited by β-mercaptoethanol, however, inhibitors such as, aprotinin, leupeptin and PMSF did not Affect the fibrinogenolytic activity. The enzyme is inactive at high temperatures (≥ 60 ° C) and shows maximum activity at pH around 7.0 to 10.0. BmooMPα-III cause toxic effect on liver and kidney cells, but does not alter the cells of the lungs and heart. Preliminary results show that the enzyme BmooMPα-III induces a drastic reduction in HeLa cells and it is able to cause desfibrinating in mice when administered ip. Therefore, it is expected that this enzyme may be of medical importance as a therapeutic agent in the treatment of thrombotic disorders and cancer.eng
dc.description.sponsorshipFundação de Amparo a Pesquisa do Estado de Minas Gerais
dc.formatapplication/pdfpor
dc.languageporpor
dc.publisherUniversidade Federal de Uberlândiapor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectBothrops moojenipor
dc.subjectMetaloproteasepor
dc.subjectBmooMPα-IIIpor
dc.subjectCitologiapor
dc.subjectCobra - Venenopor
dc.subjectSerpente peçonhentapor
dc.titleBmooMPα-III : uma metaloprotease purificada da peçonha da serpente Bothrops moojenipor
dc.typeDissertaçãopor
dc.contributor.advisor1Oliveira, Fábio de
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4799971D5por
dc.contributor.referee1Costa, Júnia de Oliveira
dc.contributor.referee1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4701853T9por
dc.contributor.referee2Santos Filho, Norival Alves
dc.contributor.referee2Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4102497P8por
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4425377A4por
dc.description.degreenameMestre em Biologia Celular e Estrutural Aplicadaspor
dc.description.resumoAs enzimas proteolíticas presentes nas peçonhas botrópicas são responsáveis pela maioria dos efeitos locais e sistêmicos observados durante o envenenamento. Nesse trabalho, descrevemos a purificação e a caracterização de uma nova metaloprotease da peçonha da serpente Bothrops moojeni. A enzima, denominada de BmooMPα-III, foi purificada pela combinação das cromatografias de troca iônica (DEAE Sephacel), exclusão molecular (Sephadex G-75) e afinidade (HiTrap Chelating HP). A enzima BmooMPα-III representa cerca de 0,75 % da peçonha total e apresenta banda única com uma massa molecular aparente de 26 kDa, quando analisada por SDS-PAGE, sob condições redutoras. BmooMPα-III cliva primeiro a cadeia A, depois a B, mas não hidrolisa a cadeia  do fibrinogênio bovino. A inibição da atividade fibrinogenolítica por agente quelante de íons metálicos como EDTA permite classificá-la como uma metaloprotease. A enzima também foi inibida pelo -mercaptoetanol, entretanto, inibidores de proteases tais como benzamidina, aprotinina, PMSF e leupeptina não afetam esta atividade. A enzima é inativa em altas temperaturas ( 60 oC) e apresenta atividade máxima em pH em torno de 7,0 10,0. BmooMPα-III causa efeito tóxico sobre as células hepáticas e renais, mas não altera as células dos pulmões e coração. Resultados preliminares mostram que a enzima BmooMPα-III induz uma drástica redução de células HeLa e é capaz de causar desfibrinogenação em camundongos, quando administrada i.p. Por esse motivo, é esperado que essa enzima possa ser de interesse médico, como um agente terapêutico no tratamento de desordens trombóticas e câncer.por
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-graduação em Biologia Celular e Estrutural Aplicadaspor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::MORFOLOGIA::CITOLOGIA E BIOLOGIA CELULARpor
dc.publisher.departmentCiências Biomédicaspor
dc.publisher.initialsUFUpor
Appears in Collections:DISSERTAÇÃO - Biologia Celular e Estrutural Aplicadas

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